Inhibiteurs MOXD2

Les inhibiteurs courants de MOXD2 comprennent, entre autres, le Disulfiram CAS 97-77-8, la Bathocuproine CAS 4733-39-5, la Pénicillamine CAS 52-67-5, le Tétrathiomolybdate d'ammonium CAS 15060-55-6 et le Clioquinol CAS 130-26-7.

Les inhibiteurs de la monooxygénase DBH-like 2 (MOXD2) constituent un groupe diversifié de composés chimiques qui exercent leur action inhibitrice en ciblant principalement l'activité de liaison des ions cuivre, essentielle à la fonction enzymatique de MOXD2. L'inhibition de MOXD2 est obtenue en diminuant la disponibilité des ions cuivre, qui sont des cofacteurs cruciaux pour l'activité catalytique de l'enzyme. Des composés tels que le disulfirame, le tétrathiomolybdate, la bathocuproine, la D-pénicillamine et la trientine chélatent directement les ions cuivre, réduisant leur biodisponibilité et entravant ainsi la capacité de MOXD2 à fonctionner correctement.

La classe chimique des inhibiteurs de MOXD2 comprend également des composés tels que le tétrathiomolybdate d'ammonium, le clioquinol, l'acétate de zinc, la néocuproine et la thiosémicarbazone, qui séquestrent de la même manière les ions cuivre du pool physiologique, empêchant ainsi leur utilisation par MOXD2. En outre, des agents comme le méthimazole et le diéthyldithiocarbamate de sodium interfèrent avec l'absorption du cuivre ou le chélatent, respectivement, contribuant ainsi à l'inactivation de MOXD2. Chacun de ces produits chimiques peut se lier au cuivre dans l'environnement cellulaire ou dans le tractus gastro-intestinal, réduisant ainsi la concentration d'ions cuivre libres nécessaires à l'activité de MOXD2, ce qui entraîne l'inhibition de la fonction de la protéine. Ces inhibiteurs se caractérisent par leur capacité à former des complexes avec le cuivre, empêchant ainsi son intégration correcte dans le site actif de MOXD2 et garantissant que l'enzyme reste inactive.