Inhibiteurs Mgl2

Les inhibiteurs courants de Mgl2 comprennent, entre autres, la N-acétyl-D-galactosamine CAS 1811-31-0, le D-galactose CAS 59-23-4, le lactose CAS 63-42-3, la castanospermine CAS 79831-76-8 et la swainsonine CAS 72741-87-8.

Les inhibiteurs de la Mgl2, également connue sous le nom de lectine 2 spécifique à la galactose N-acétyl-galactosamine des macrophages, englobent une gamme de produits chimiques qui interagissent avec le domaine de reconnaissance des glucides de la lectine ou modulent ses ligands glycoprotéiques par le biais d'altérations de la glycosylation. Ces substances comprennent les sucres simples et leurs dérivés, les disaccharides, les inhibiteurs de glycosidases et les composés qui influencent les processus enzymatiques de la glycosylation. Les sucres simples tels que le GalNAc et le galactose, ainsi que les disaccharides comme le lactose, entrent directement en compétition avec les ligands physiologiques pour se lier à Mgl2, ce qui peut inhiber la fonction de liaison des glucides de la lectine. Des dérivés comme le thiodigalactoside et le méthyl-α-D-galactopyranoside se lient également à la lectine, l'empêchant potentiellement d'interagir avec d'autres glycoprotéines ou cellules.

D'autre part, les inhibiteurs de glycosidase tels que la castanospermine, la swainsonine, la désoxynojirimycine et la désoxymannojirimycine n'inhibent pas directement Mgl2. Ils modifient plutôt les schémas de glycosylation des glycoprotéines, ce qui peut influencer les partenaires de liaison de Mgl2 et sa fonction globale. De même, les inhibiteurs de la fucosyltransférase et les composés tels que le benzyl-α-GalNAc et la kifunensine affectent les processus enzymatiques qui aboutissent à la glycosylation des protéines. En inhibant des enzymes telles que les O-GalNAc transférases et les mannosidases, ces produits chimiques peuvent modifier la structure des motifs glycanniques sur les glycoprotéines, ce qui peut affecter la spécificité et la liaison des substrats de Mgl2. Ces modifications de l'état de glycosylation des ligands potentiels de la Mgl2 peuvent indirectement inhiber son activité et avoir un impact sur son rôle dans les interactions cellulaires.