Inhibiteurs LONRF2

Les inhibiteurs courants de LONRF2 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le Bortezomib CAS 179324-69-7, la Lactacystine CAS 133343-34-7, l'Epoxomicine CAS 134381-21-8 et l'Auranofin CAS 34031-32-8.

Les inhibiteurs de LONRF2 représentent une classe de composés chimiques qui ciblent et inhibent spécifiquement la fonction de la protéine LONRF2. LONRF2, également connue sous le nom de LON peptidase N-terminal domain and ring finger 2, est une protéine impliquée dans plusieurs processus cellulaires, impliquant principalement la dégradation des protéines et les mécanismes de contrôle de la qualité au sein de la cellule. Cette protéine contient à la fois un domaine peptidase, responsable du clivage protéolytique des polypeptides, et un domaine RING finger, associé aux voies d'ubiquitination des protéines. En inhibant LONRF2, ces composés peuvent perturber les fonctions régulatrices normales de la protéine au sein du système ubiquitine-protéasome, un système essentiel au maintien de l'homéostasie cellulaire par la dégradation des protéines mal repliées ou endommagées.Les inhibiteurs de LONRF2 influencent probablement le renouvellement des protéines et la réponse cellulaire au stress, telle que l'accumulation de protéines dépliées ou mal repliées. Ces inhibiteurs peuvent modifier l'activité des voies de dégradation protéasomique en aval, ce qui peut entraîner l'accumulation de substrats protéiques spécifiques qui sont normalement ciblés pour la dégradation par LONRF2. Étant donné que l'ubiquitination et la dégradation médiée par le protéasome sont essentielles pour de nombreuses activités cellulaires, notamment la régulation de la transcription, la transduction des signaux et le contrôle du cycle cellulaire, les inhibiteurs de LONRF2 peuvent avoir des effets de grande ampleur sur la dynamique cellulaire. Cette interférence spécifique avec l'activité de LONRF2 constitue un outil précieux pour l'étude de la protéostase et du rôle des ubiquitine ligases spécifiques dans le renouvellement des protéines, ce qui facilite l'étude de leurs fonctions biochimiques au sein de diverses voies biologiques. La diversité structurelle des inhibiteurs de LONRF2 offre des possibilités de mieux comprendre comment l'inhibition sélective influe sur les processus cellulaires au niveau moléculaire.