LOC390956 Activateurs

Les activateurs courants de LOC390956 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9 et l'insuline CAS 11061-68-0.

LOC390956 peut déclencher diverses voies de signalisation qui aboutissent à sa phosphorylation et à son activation ultérieure. La forskoline, en stimulant directement l'adénylyl cyclase, augmente les niveaux d'AMP cyclique intracellulaire, qui activent à leur tour la protéine kinase A (PKA). La PKA phosphoryle alors potentiellement LOC390956, ce qui conduit à son activation. De même, l'isoprotérénol, un agoniste des récepteurs bêta-adrénergiques, augmente également l'AMPc et active donc la PKA, qui peut phosphoryler LOC390956. Cette activation peut être imitée par des analogues de l'AMPc perméables aux cellules, tels que le 8-Bromo-cAMP et le Dibutyryl cyclic AMP, qui contournent les événements médiés par les récepteurs pour activer directement la PKA et, par la suite, LOC390956. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA), par son activation de la protéine kinase C (PKC), peut également phosphoryler et activer LOC390956 s'il s'agit d'un substrat de la PKC.

LOC390956 peut également être influencé par des modifications des niveaux de calcium intracellulaire. L'ionomycine, en augmentant le calcium intracellulaire, peut activer les protéines kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK), qui pourraient alors activer LOC390956 s'il est régulé par une phosphorylation dépendante du calcium/de la calmoduline. Parallèlement, le facteur de croissance épidermique (EGF) et l'anisomycine entraînent l'activation de la voie MAPK/ERK, ce qui pourrait conduire à la phosphorylation et à l'activation de LOC390956 s'il est intégré dans cette cascade de signalisation. L'insuline, par l'intermédiaire de son récepteur, déclenche une cascade qui active la voie PI3K/Akt, ce qui pourrait entraîner la phosphorylation de LOC390956. L'ATP est essentiel pour les réactions kinases, servant de donneur de phosphate dans la phosphorylation de LOC390956 par diverses kinases. Enfin, l'acide okadaïque, en inhibant les protéines phosphatases 1 et 2A, peut entraîner un état phosphorylé prolongé de LOC390956, en supposant qu'il soit généralement régulé par déphosphorylation. Le peroxyde d'hydrogène, par le biais des voies du stress oxydatif, peut activer des kinases qui peuvent cibler et modifier LOC390956, ce qui suggère un rôle dans les événements de signalisation régulés par l'oxydoréduction.