Inhibiteurs LOC150935

Les inhibiteurs courants de LOC150935 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6, l'E-64 CAS 66701-25-5, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5 et la bestatine CAS 58970-76-6.

Les inhibiteurs chimiques du LOC150935 peuvent être classés en fonction du type d'activité protéasique qu'ils sont connus pour inhiber. La benzamidine et le fluorure de phénylméthylsulfonyle (PMSF) sont tous deux des inhibiteurs de protéases à sérine, ce qui suggère que si LOC150935 présente une activité de protéase à sérine, il serait susceptible d'être inhibé par ces produits chimiques. La benzamidine fonctionne comme un inhibiteur compétitif, interagissant avec le site actif de la protéase et empêchant l'accès au substrat. Le PMSF, quant à lui, inactive de manière irréversible les protéases à sérine en formant une liaison covalente avec le résidu sérine dans le site actif de l'enzyme, bloquant ainsi sa fonction de manière permanente. De même, l'E-64 et la leupeptine sont des inhibiteurs des protéases à cystéine. L'E-64 se lie de manière irréversible au résidu cystéine actif, rendant l'enzyme inactive. La leupeptine, en revanche, a un spectre d'inhibition plus large, ciblant à la fois les protéases à cystéine et à sérine par une liaison réversible, ce qui peut empêcher l'activité protéolytique de LOC150935 s'il fonctionne comme l'un ou l'autre type de protéase.

Parmi les autres inhibiteurs, citons la pepstatine A et la bestatine, qui inhibent respectivement les protéases aspartiques et les aminopeptidases. La pepstatine A se lie aux résidus aspartate du site actif des protéases aspartiques, ce qui pourrait inhiber LOC150935 s'il appartient à cette classe de protéases. La bestatine interfère avec l'activité des aminopeptidases en se liant au site actif, ce qui inhiberait le LOC150935 s'il s'agissait d'une aminopeptidase. Pour les métalloprotéases, la phosphoramidon peut inhiber leur activité en chélatant l'ion métallique essentiel. Si LOC150935 est une métalloprotéase, cela bloquerait sa fonction enzymatique. Une spécificité supplémentaire est observée avec des inhibiteurs tels que la Chymostatine, qui est sélective pour les protéases à sérine de type chymotrypsine, l'Aprotinine, qui forme un complexe stœchiométrique avec les enzymes de type trypsine, et le Marimastat, qui cible les métalloprotéases matricielles en se liant aux ions métalliques du site actif. Chacun de ces produits n'inhiberait LOC150935 que s'il partage l'activité protéolytique correspondante ciblée par l'inhibiteur. Enfin, la calpastatine offre un mécanisme d'inhibition qui implique des changements de conformation; elle inhibe spécifiquement les enzymes de type calpaïne en empêchant l'accès au substrat.