Inhibiteurs Leiomodin1

Les inhibiteurs courants de la Leiomodine1 comprennent, entre autres, la Latrunculine A, Latrunculia magnifica CAS 76343-93-6, la Cytochalasine D CAS 22144-77-0, le Swinholide A, Theonella swinhoei CAS 95927-67-6, le Jasplakinolide CAS 102396-24-7 et la Phalloïdine CAS 17466-45-4.

Les inhibiteurs chimiques de la Leiomodine 1 agissent en interagissant avec le cytosquelette d'actine, qui est au cœur du rôle de la Leiomodine 1 dans la promotion de l'assemblage de l'actine. La latrunculine A, par exemple, se lie directement aux monomères d'actine, les séquestrant et empêchant leur polymérisation. Cette action inhibe efficacement la capacité de la Leiomodin1 à nucléer les filaments d'actine puisque le pool de monomères d'actine libres dont elle a besoin est diminué. De même, la cytochalasine D se lie aux extrémités barbelées des filaments d'actine, bloquant à la fois la polymérisation et l'élongation. Cela contrecarre directement l'activité de la Leiomodin1, qui est impliquée dans l'élongation de ces filaments. Le Swinholide A cible également le cytosquelette d'actine en sectionnant les filaments d'actine et en empêchant leur recomposition, ce qui perturbe les structures filamenteuses que la Leiomodin1 vise à stabiliser et à allonger.

En outre, le chondramide et le jasplakinolide stabilisent les filaments d'actine de manière à empêcher la poursuite de la polymérisation et de la nucléation, respectivement. Les extrémités des filaments d'actine sont ainsi saturées et entrent en compétition avec l'activité de nucléation des filaments de la Leiomodin1. La phalloïdine présente un mécanisme inhibiteur similaire en se liant étroitement à la F-actine et en empêchant la dépolymérisation, inhibant ainsi indirectement le rôle de Leiomodin1 dans la modulation de la dynamique de l'actine. La Tropolone et le Tenacissoside H inhibent tous deux l'assemblage des monomères d'actine en filaments, ce qui constitue une étape cruciale du processus facilité par la Leiomodin1. Le Misakinolide A et le Kabiramide C coiffent les extrémités barbelées des filaments d'actine, inhibant directement le processus d'élongation soutenu par la Leiomodine1. Le mycalolide B et le bisebromoamide se lient aux filaments d'actine et induisent leur dépolymérisation, sapant ainsi la fonction de la Leiomodine1 qui stabilise et favorise la croissance de ces filaments. Chacun de ces produits chimiques, en ciblant divers aspects de la dynamique de l'actine, inhibe efficacement la fonction de la Leiomodin1 dans l'organisation et la croissance des filaments d'actine.