Inhibiteurs Klkb22

Les inhibiteurs courants de Klkb22 comprennent, entre autres, la benzamidine CAS 618-39-3, le chlorhydrate d'AEBSF CAS 30827-99-7, l'aprotinine CAS 9087-70-1, le Gabexate mesylate CAS 56974-61-9 et l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5.

Les inhibiteurs chimiques de Klkb22 présentent une série d'interactions avec la protéine, chacune conduisant à l'inhibition de sa fonction. La benzamidine et l'AEBSF sont tous deux connus pour cibler le résidu sérine dans le site actif des protéases à sérine. La benzamidine agit comme un inhibiteur compétitif, occupant le site actif de Klkb22 et empêchant ainsi la liaison du substrat. L'AEBSF, quant à lui, forme une liaison covalente avec le résidu sérine, inhibant de manière irréversible l'activité de la protéase Klkb22. L'aprotinine, un petit inhibiteur protéique, cible également le site actif, mais par un mécanisme différent, agissant comme un inhibiteur réversible et empêchant la protéine de se lier à ses substrats.

Le Gabexate Mesilate et le Camostat Mesilate fonctionnent de manière similaire en se liant de manière réversible au site actif de Klkb22, inhibant ainsi son activité protéolytique. La leupeptine s'engage avec Klkb22 en se liant à son site actif, mais elle inhibe à la fois les protéases à sérine et à cystéine par cette interaction. L'aliskiren, bien qu'il soit principalement un inhibiteur de la rénine, peut interférer avec Klkb22 en raison de l'homologie entre les sites actifs de la rénine et de Klkb22, qui sont tous deux des sérine-protéases. Le sivelestat et le nafamostat mesilate, bien que sélectifs pour l'élastase neutrophile et d'autres protéases respectivement, inhibent Klkb22 en se liant à son résidu sérine et en le bloquant, ce qui est essentiel pour son activité enzymatique. L'écallantide, conçu pour inhiber la kallikréine plasmatique, peut également inhiber Klkb22 en se liant directement à son site actif, empêchant ainsi le clivage des substrats. Le Marimastat, bien qu'il cible principalement les métalloprotéinases matricielles, peut inhiber Klkb22 en se liant à un site structurellement similaire aux sites actifs des métalloprotéinases, bloquant ainsi la fonction enzymatique de Klkb22. Enfin, la pepstatine A, un inhibiteur des protéases aspartiques, peut se lier d'une manière qui peut créer un obstacle stérique à l'activité de Klkb22, malgré la différence de type de protéase, ce qui suggère que les caractéristiques structurelles du site actif de Klkb22 peuvent permettre une telle liaison. Chacun de ces produits chimiques interagit avec Klkb22 d'une manière qui entrave sa capacité à s'engager avec ses substrats naturels et à les traiter, ce qui inhibe effectivement la fonction de la protéine.