Date published: 2025-11-24

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Inhibiteurs Kindlin-3

Les inhibiteurs courants de la Kindlin-3 comprennent, sans s'y limiter, le Cilengitide CAS 188968-51-6, le peptide RGD (GRGDNP) CAS 114681-65-1, la (S)-(-)-Blebbistatine CAS 856925-71-8, la Cytochalasine D CAS 22144-77-0 et l'Y-27632, base libre CAS 146986-50-7.

La classe chimique des inhibiteurs de Kindlin-3 comprend une gamme de composés qui modulent indirectement l'activité de Kindlin-3, une protéine cruciale impliquée dans l'activation des intégrines et les interactions cellule-matrice. Ces inhibiteurs agissent principalement en perturbant les voies de signalisation et les processus cellulaires dont Kindlin-3 fait partie ou dont elle dépend. Les inhibiteurs d'intégrine comme le cilengitide et les peptides RGD ciblent les récepteurs mêmes avec lesquels la Kindlin-3 interagit, réduisant ainsi potentiellement l'efficacité de la Kindlin-3 à faciliter l'adhésion cellulaire. En inhibant de manière compétitive la liaison à l'intégrine, ces composés réduisent indirectement le rôle de la Kindlin-3 dans l'activation de l'intégrine. De même, les composés qui affectent la dynamique du cytosquelette, tels que la blebbistatine, la cytochalasine D, l'Y-27632 et la latrunculine A, peuvent indirectement inhiber la Kindlin-3 en modifiant le cadre cellulaire dans lequel elle opère. La perturbation de la polymérisation de l'actine et de l'activité de la myosine II peut influencer la fonction de la Kindlin-3 dans le maintien de la structure et de l'adhésion cellulaires.

Les inhibiteurs de la kinase d'adhésion focale (FAK), tels que l'inhibiteur FAK 14 et le PF-573,228, ainsi que les inhibiteurs de kinases de la famille Src, tels que le Dasatinib et le PP2, jouent un rôle crucial dans la modulation des voies de signalisation de l'intégrine. En inhibant ces kinases, ces composés peuvent indirectement influencer l'activité de la Kindlin-3 dans les processus de signalisation médiés par l'intégrine. Les inhibiteurs du TGF-β jouent également un rôle en affectant les voies de signalisation qui peuvent indirectement influencer la fonction de la Kindlin-3 dans l'adhésion et la migration cellulaires. En résumé, ces inhibiteurs indirects de la Kindlin-3 représentent une approche diversifiée de la modulation de l'adhésion cellulaire et des voies de signalisation, soulignant l'interaction complexe entre les interactions cellule-matrice, la signalisation des intégrines et la dynamique du cytosquelette. Leurs mécanismes d'action variés démontrent la complexité du ciblage de fonctions protéiques spécifiques au sein de processus cellulaires plus vastes et de voies de transduction des signaux.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

Cilengitide

188968-51-6sc-507335
5 mg
$215.00
(0)

Inhibiteur de l'intégrine, peut perturber l'adhésion cellulaire médiée par l'intégrine, affectant potentiellement la fonction de Kindlin-3.

(S)-(−)-Blebbistatin

856925-71-8sc-204253
sc-204253A
sc-204253B
sc-204253C
1 mg
5 mg
10 mg
25 mg
$71.00
$260.00
$485.00
$949.00
(2)

Inhibiteur de la myosine II, peut perturber la dynamique du cytosquelette, inhibant indirectement la fonction de la Kindlin-3.

Cytochalasin D

22144-77-0sc-201442
sc-201442A
1 mg
5 mg
$145.00
$442.00
64
(4)

Inhibe la polymérisation de l'actine, affectant potentiellement le rôle de la Kindlin-3 dans l'adhésion cellulaire.

Y-27632, free base

146986-50-7sc-3536
sc-3536A
5 mg
50 mg
$182.00
$693.00
88
(1)

Inhibiteur de ROCK, affecte l'organisation du cytosquelette, influençant potentiellement l'activité de Kindlin-3.

Dasatinib

302962-49-8sc-358114
sc-358114A
25 mg
1 g
$47.00
$145.00
51
(1)

Inhibiteur de kinases de la famille Src, peut influencer les voies de signalisation de l'intégrine impliquant Kindlin-3.

PP 2

172889-27-9sc-202769
sc-202769A
1 mg
5 mg
$92.00
$223.00
30
(1)

inhibiteur de la kinase Src, pourrait indirectement inhiber la fonction de Kindlin-3 en affectant les voies de signalisation.

Latrunculin A, Latrunculia magnifica

76343-93-6sc-202691
sc-202691B
100 µg
500 µg
$260.00
$799.00
36
(2)

Perturbe la polymérisation de l'actine, influençant potentiellement le rôle de la Kindlin-3 dans l'adhésion cellulaire.