Inhibiteurs KBTBD13

Les inhibiteurs courants de KBTBD13 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, la Lactacystine CAS 133343-34-7, le Bortezomib CAS 179324-69-7, la Thalidomide CAS 50-35-1 et le MLN 4924 CAS 905579-51-3.

Les inhibiteurs de KBTBD13 ciblent principalement le système ubiquitine-protéasome et les voies d'autophagie, qui font tous deux partie intégrante de la dégradation et du renouvellement des protéines dans les cellules. Le système ubiquitine-protéasome est une voie de dégradation des protéines marquées par l'ubiquitine, une petite protéine régulatrice. Des inhibiteurs tels que le MG-132, la lactacystine, le bortézomib et la thalidomide peuvent perturber ce système, entraînant une modification des taux de dégradation des protéines qui peut influencer la fonction de KBTBD13. D'autre part, l'autophagie est un processus que les cellules utilisent pour dégrader et recycler les composants cytoplasmiques. SMER3, la chloroquine, le 3-MA et NH4Cl sont des substances chimiques qui peuvent moduler cette voie, soit en l'améliorant, soit en l'inhibant. La fonction de KBTBD13 pourrait être influencée par des changements dans les processus autophagiques dus à la perturbation causée par ces composés.

Le PYR-41 et le MLN4924 (Pevonedistat) ciblent plus directement le processus d'ubiquitination. PYR-41 est un inhibiteur de l'enzyme activatrice de l'ubiquitine E1, tandis que MLN4924 inhibe l'enzyme activatrice NEDD8. En inhibant ces enzymes, l'ubiquitination des protéines avec lesquelles KBTBD13 peut interagir ou qu'il peut réguler pourrait être altérée. Enfin, l'époxomicine et l'omuralide (un synonyme de lactacystine) sont des inhibiteurs sélectifs du protéasome qui ciblent spécifiquement la dégradation des protéines mal repliées. La perturbation de ce processus peut conduire à l'accumulation de protéines qui peuvent normalement être régulées par KBTBD13, affectant indirectement son rôle dans la cellule.