Inhibiteurs HSPC196
Les inhibiteurs courants de la HSPC196 comprennent, entre autres, la Geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, la Withaferin A CAS 5119-48-2, le 17-DMAG CAS 467214-20-6 et le Triptolide CAS 38748-32-2.
Il est certain que les inhibiteurs de HSPC196 agissent en perturbant les processus cellulaires qui sont cruciaux pour la bonne gestion de cette protéine. Les composés tels que la Geldanamycine, le 17-AAG ou l'Alvespimycine sont spécifiquement conçus pour se lier à la HSP90. La HSP90 est un chaperon qui contribue au repliement correct de diverses protéines, y compris la HSPC196 si elle fait partie de ses protéines clientes. En se liant au domaine de liaison à l'ATP de la HSP90, ces inhibiteurs interrompent effectivement l'activité de la chaperonne. Cet arrêt de la fonction conduit à la déstabilisation et à la dégradation des protéines qui dépendent de la HSP90, ce qui peut inclure la HSPC196.
Les inhibiteurs du protéasome jouent également un rôle essentiel dans la régulation des niveaux de protéines dans la cellule. Le protéasome est responsable de la dégradation des protéines endommagées, mal repliées ou devenues inutiles, un processus qui est généralement marqué par l'ubiquitine. Lorsque des inhibiteurs interfèrent avec l'activité du protéasome, les protéines qui devraient être dégradées commencent à s'accumuler. Cette accumulation peut être préjudiciable à la santé cellulaire et peut également affecter l'équilibre des HSPC196 fonctionnelles au sein de la cellule.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamycine se lie à la HSP90, une protéine chaperonne. La HSP90 est connue pour faciliter le repliement correct des protéines, y compris celles de la voie de signalisation JAK/STAT. HSPC196, dont l'activité nécessite un repliement correct, serait inhibée par la perturbation de la fonction de HSP90 par la geldanamycine, ce qui entraînerait un mauvais repliement de HSPC196 et une réduction de son activité. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Le 17-AAG est un antibiotique de la famille des ansamycines qui cible également la HSP90, altérant ainsi son activité de chaperon. Comme la HSP90 contribue à la maturation d'un large éventail de protéines de signalisation, son inhibition par la 17-AAG pourrait entraîner la déstabilisation et la dégradation des protéines immatures de la HSPC196, ce qui conduirait à une diminution de la HSPC196 fonctionnelle. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferin A est une lactone stéroïdienne dont il a été démontré qu'elle perturbe la fonction des protéasomes. Les protéasomes sont responsables de la dégradation des protéines mal repliées. En inhibant les protéasomes, la Withaferin A peut provoquer l'accumulation de protéines mal repliées, ce qui pourrait inclure la HSPC196 mal repliée, diminuant ainsi indirectement son activité fonctionnelle. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
L'alvespimycine, un autre inhibiteur de la HSP90, agit de manière similaire à la geldanamycine et au 17-AAG. En se liant à la HSP90, l'alvespimycine empêche le repliement correct des protéines clientes, dont la HSPC196, ce qui conduit à son inhibition fonctionnelle en raison de l'absence de protéine mature. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Le triptolide est un triépoxyde de diterpène qui inhibe le facteur de transcription NF-κB. Étant donné que le NF-κB peut réguler l'expression de divers gènes, y compris ceux impliqués dans la réponse au stress, l'action du Triptolide peut entraîner une diminution de l'expression de HSPC196 en limitant l'activation transcriptionnelle des gènes répondant au stress. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
L'EGCG est un polyphénol présent dans le thé vert dont il a été démontré qu'il modulait l'activité de la HSP70, une chaperonne qui travaille en conjonction avec la HSP90. En modulant la HSP70, l'EGCG peut indirectement entraîner une réduction de la capacité de chaperonnage de la HSPC196, ce qui se traduit par une diminution de son activité fonctionnelle. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Le célastrol est un triterpène quinone-méthide qui perturbe la réponse au choc thermique en inhibant la HSP90. Cette inhibition peut entraîner une diminution du repliement et de la maturation de la HSPC196, ce qui se traduit par une réduction de son activité fonctionnelle. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG-132 est un aldéhyde peptidique qui inhibe les protéasomes. En empêchant la dégradation des protéines ubiquitinées, le MG-132 peut provoquer une accumulation de protéines mal repliées ou endommagées, qui peuvent inclure la HSPC196, réduisant ainsi la quantité de HSPC196 fonctionnelle. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercétine est un flavonoïde dont il a été démontré qu'il inhibe la phosphorylation de diverses protéines. En inhibant les kinases responsables de la phosphorylation de HSPC196, la quercétine peut réduire son activité fonctionnelle, car une phosphorylation correcte est nécessaire à sa fonction. | ||||||
Novobiocin | 303-81-1 | sc-362034 sc-362034A | 5 mg 25 mg | $96.00 $355.00 | ||
La novobiocine est un antibiotique coumarinique connu pour se lier au domaine C-terminal de la HSP90, interférant avec sa fonction de chaperon. Il peut en résulter un mauvais repliement des protéines HSPC196 et une diminution subséquente de leur activité fonctionnelle. | ||||||