Inhibiteurs HSPB11

Les inhibiteurs courants de la HSPB11 comprennent, entre autres, le MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] CAS 133407-82-6, le bortézomib CAS 179324-69-7, la quercétine CAS 117-39-5, la curcumine CAS 458-37-7 et le D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7.

Les inhibiteurs de HSPB11 sont une classe de composés chimiques qui ciblent et inhibent spécifiquement l'activité du membre B11 de la famille des protéines de choc thermique (HSPB11), également connu sous le nom de HSBR1 ou HSP22. HSPB11 est une petite protéine de choc thermique (sHSP) qui joue un rôle dans la réponse cellulaire au stress, en agissant comme chaperon moléculaire pour aider au repliement des protéines et empêcher l'agrégation des protéines mal repliées. Les inhibiteurs de HSPB11 agissent en interférant avec ses fonctions de chaperon, ce qui entraîne des altérations de l'homéostasie des protéines au sein de la cellule. Ces inhibiteurs agissent souvent en se liant à des sites spécifiques de la protéine HSPB11, l'empêchant d'interagir avec ses protéines clientes cibles ou perturbant son oligomérisation, qui est essentielle à son activité de chaperon. La conception et la synthèse des inhibiteurs de HSPB11 impliquent souvent de cibler ses sites de liaison à l'ATP ou d'autres régions critiques pour ses interactions protéine-protéine.Structurellement, les inhibiteurs de HSPB11 peuvent être divers, allant de petites molécules organiques à des peptidomimétiques plus grands qui sont conçus pour perturber spécifiquement la conformation ou la fonction de HSPB11. Ces inhibiteurs sont généralement optimisés pour une affinité et une sélectivité élevées envers HSPB11, minimisant les interactions hors cible avec d'autres protéines de choc thermique ou des protéines cellulaires non apparentées. L'inhibition de HSPB11 a des effets significatifs sur le réseau protéostasique de la cellule, conduisant potentiellement à l'accumulation de protéines mal repliées, à une altération des réponses au stress cellulaire et à des changements dans les voies de dégradation des protéines. L'étude des inhibiteurs de HSPB11 est d'un grand intérêt pour comprendre le rôle de HSPB11 dans l'homéostasie cellulaire et pour explorer les rôles biologiques plus larges des petites protéines de choc thermique. Dans ce contexte, ces inhibiteurs constituent des outils précieux pour disséquer les fonctions moléculaires de HSPB11 et pour faire progresser les connaissances sur la manière dont les cellules réagissent et gèrent le mauvais repliement des protéines et le stress.