Inhibiteurs HSPA4L
Les inhibiteurs courants de l'HSPA4L comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, la geldanamycine CAS 30562-34-6, le 17-AAG CAS 75747-14-7, la Withaferin A CAS 5119-48-2 et le Radicicol CAS 12772-57-5.
Les inhibiteurs de HSPA4L constituent une classe de composés chimiques conçus spécifiquement pour entraver les activités fonctionnelles de la protéine HSPA4L. La protéine HSPA4L, qui est un membre de la famille des protéines de choc thermique, participe aux processus cellulaires qui facilitent le repliement correct des protéines naissantes et la réparation ou la dégradation des protéines mal repliées. L'inhibition de la protéine HSPA4L peut perturber ces processus, entraînant potentiellement une accumulation de protéines mal repliées et l'activation subséquente de réponses cellulaires au stress. Les inhibiteurs de HSPA4L exercent leurs effets en se liant au domaine ATPase de la protéine, empêchant l'hydrolyse de l'ATP qui est cruciale pour la fonction de la protéine. Cette liaison entrave la capacité de la protéine à interagir avec ses substrats, inhibant ainsi son activité de chaperon. En conséquence, les fonctions homéostatiques normales que HSPA4L régule au sein de la cellule sont entravées, ce qui entraîne une diminution de la capacité de la cellule à gérer le stress protéomique.
Les inhibiteurs chimiques spécifiques ciblant HSPA4L sont conçus pour garantir une affinité et une spécificité élevées pour les sites actifs de la protéine. Ces inhibiteurs peuvent ainsi moduler efficacement les voies de réponse au stress dans lesquelles HSPA4L est impliquée. En inhibant HSPA4L, ces composés peuvent indirectement affecter diverses voies de signalisation et processus moléculaires qui dépendent du bon fonctionnement du repliement des protéines médié par les chaperons. Les mécanismes précis de ces inhibiteurs impliquent l'altération de la dynamique conformationnelle de HSPA4L, qui à son tour influence la stabilité de la protéine et ses interactions avec les cochaperones et les protéines clientes. Cette action reflète un aspect critique de la régulation cellulaire, car HSPA4L joue un rôle dans le maintien de l'homéostasie des protéines, et son inhibition peut entraîner une cascade d'effets dans l'environnement cellulaire qui s'étendent au-delà des interactions protéine-protéine initiales.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercétine est un flavonoïde qui inhibe la famille des protéines de choc thermique, dont fait partie HSPA4L. En stabilisant la HSP70, elle empêche indirectement le bon fonctionnement de la HSPA4L, car celle-ci fonctionne au sein d'un complexe avec d'autres protéines de choc thermique, ce qui diminue l'activité chaperonne de la HSPA4L. | ||||||
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamycine se lie spécifiquement à la protéine de choc thermique 90 (Hsp90) et inhibe sa fonction. Comme HSPA4L est un cochaperone de Hsp90, l'inhibition de Hsp90 perturbe l'association Hsp90-HSPA4L, réduisant ainsi indirectement l'activité de HSPA4L. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Le 17-AAG est un dérivé de la geldanamycine qui se lie également à la Hsp90. Il déstabilise et dégrade les protéines clientes de la Hsp90, qui peuvent inclure des protéines qui interagissent avec la HSPA4L, ce qui entraîne une réduction de l'activité de la HSPA4L par association. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferin A est connue pour sa capacité à inhiber la fonction de Hsp90, et par extension, elle est susceptible de perturber le rôle de HSPA4L en tant que cochaperone, diminuant ainsi son activité. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Le Radicicol se lie à la Hsp90 et inhibe son activité ATPase. Étant donné que HSPA4L fonctionne en tandem avec Hsp90, l'inhibition de Hsp90 par Radicicol entraînerait une diminution de l'activité de HSPA4L. | ||||||
Silybin | 22888-70-6 | sc-202812 sc-202812A sc-202812B sc-202812C | 1 g 5 g 10 g 50 g | $54.00 $112.00 $202.00 $700.00 | 6 | |
Il a été démontré que la silibinine influence l'expression des protéines de choc thermique. Elle peut réguler à la baisse l'activité de HSPA4L en modulant les niveaux d'expression des chaperons moléculaires dans la cellule. | ||||||
(−)-Epigallocatechin Gallate | 989-51-5 | sc-200802 sc-200802A sc-200802B sc-200802C sc-200802D sc-200802E | 10 mg 50 mg 100 mg 500 mg 1 g 10 g | $42.00 $72.00 $124.00 $238.00 $520.00 $1234.00 | 11 | |
L'EGCG, une catéchine présente dans le thé vert, modulerait la réponse au choc thermique. Il pourrait entraver l'activité de l'HSPA4L en affectant la réponse globale des protéines de choc thermique. | ||||||
Triptolide | 38748-32-2 | sc-200122 sc-200122A | 1 mg 5 mg | $88.00 $200.00 | 13 | |
Il a été démontré que le triptolide induit l'expression des protéines de choc thermique. Il pourrait potentiellement inhiber HSPA4L en provoquant une réponse au stress déséquilibrée, conduisant à une diminution de son activité fonctionnelle. | ||||||
Heat Shock Protein Inhibitor I | 218924-25-5 | sc-221709 | 5 mg | $95.00 | 5 | |
KNK437 est un composé benzylidène-lactame qui inhibe la synthèse des protéines de choc thermique. Cette inhibition s'étend probablement à HSPA4L, qui fait partie de la famille des protéines de choc thermique. | ||||||
Tryptanthrin | 13220-57-0 | sc-202844 sc-202844A | 1 mg 5 mg | $50.00 $213.00 | ||
La tryptanthrine a été identifiée comme un inhibiteur de la réponse au choc thermique, ce qui pourrait entraîner une diminution de l'activité de l'HSPA4L par la suppression de la réponse au stress cellulaire. | ||||||