Les activateurs HSPA4L appartiennent à une classe chimique conçue pour interagir avec la protéine de choc thermique A4 like (HSPA4L), qui fait partie de la grande famille des protéines HSP70. Ces molécules se caractérisent par leur capacité à moduler la fonction de HSPA4L, qui joue un rôle dans la réponse cellulaire au stress. La famille HSP70, à laquelle HSPA4L est apparentée, est conservée chez diverses espèces et est connue pour son rôle dans le repliement des protéines, l'aide au repliement des protéines mal repliées et la protection des cellules dans des conditions susceptibles de provoquer la dénaturation des protéines. Les activateurs de HSPA4L, en influençant l'activité de cette protéine particulière, peuvent donc avoir un impact significatif sur les mécanismes cellulaires impliqués dans le maintien de l'homéostasie des protéines, connue sous le nom de protéostasie.
La structure moléculaire précise des activateurs HSPA4L varie, mais ces composés partagent généralement une affinité pour la liaison à certains domaines de la protéine HSPA4L, modulant ainsi son activité. L'interaction entre les activateurs et HSPA4L influence son activité ATPase, qui est cruciale pour la fonction de la protéine dans le cycle de chaperonnage dépendant de l'ATP. En se liant à HSPA4L, les activateurs peuvent modifier la dynamique conformationnelle de la protéine, ce qui pourrait renforcer sa capacité à lier et à stabiliser les protéines dépliées ou mal repliées. Cette modulation de l'activité de HSPA4L par ses activateurs est un sujet d'intérêt dans le champ d'étude plus large de la régulation des protéines de choc thermique et de leur rôle dans le maintien de l'homéostasie cellulaire dans des conditions de stress. Il est essentiel de comprendre le fonctionnement biochimique des activateurs HSPA4L pour comprendre comment les cellules gèrent la protéostase et répondent aux différents types de stress cellulaire.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
La geldanamycine se lie à la protéine de choc thermique 90 (Hsp90) et inhibe son activité. Comme la Hsp90 est connue pour stabiliser plusieurs protéines clientes, son inhibition peut entraîner la régulation à la hausse des protéines de choc thermique telles que la HSPA4L en tant que réponse compensatoire pour contrebalancer les protéines mal repliées. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Le 17-AAG, un dérivé de la geldanamycine, cible également la Hsp90, ce qui entraîne une augmentation d'autres protéines de choc thermique, notamment la HSPA4L. Ce phénomène se produit lorsque la machinerie cellulaire tente de maintenir l'homéostasie des protéines lorsque le repliement dépendant de la Hsp90 est compromis. | ||||||
Celastrol, Celastrus scandens | 34157-83-0 | sc-202534 | 10 mg | $155.00 | 6 | |
Le célastrol induit une réponse au choc thermique en augmentant l'expression des protéines de choc thermique telles que HSPA4L. Pour ce faire, il déclenche le facteur de transcription Heat Shock Factor 1 (HSF1), qui renforce la transcription des protéines de choc thermique. | ||||||
MG-132 [Z-Leu- Leu-Leu-CHO] | 133407-82-6 | sc-201270 sc-201270A sc-201270B | 5 mg 25 mg 100 mg | $56.00 $260.00 $980.00 | 163 | |
Le MG132 est un inhibiteur du protéasome qui provoque une accumulation de protéines ubiquitinées, induisant une réponse au stress qui comprend la régulation à la hausse des protéines de choc thermique telles que HSPA4L pour aider les voies de repliement et de dégradation des protéines. | ||||||
Salubrinal | 405060-95-9 | sc-202332 sc-202332A | 1 mg 5 mg | $33.00 $102.00 | 87 | |
Le salubrinal est un inhibiteur sélectif des phosphatases qui déphosphorylent le facteur 2 alpha d'initiation de la traduction eucaryote (eIF2α). L'inhibition de cette déphosphorylation entraîne une augmentation de la réponse au stress et de l'expression du HSPA4L. | ||||||
Zinc sulfate solution | 7733-02-0 | sc-251451 | 250 ml | $110.00 | ||
Le sulfate de zinc peut induire un stress métallique et une augmentation subséquente de l'expression des protéines de choc thermique, y compris HSPA4L, afin de protéger les cellules contre les effets toxiques des métaux lourds en améliorant le repliement des protéines et en réduisant l'agrégation. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
La tunicamycine bloque la glycosylation liée à l'azote, ce qui entraîne un stress du réticulum endoplasmique et la réponse aux protéines non pliées (UPR), qui à son tour régule à la hausse les protéines de choc thermique, y compris HSPA4L, dans le cadre de la réponse adaptative au stress. | ||||||
Curcumin | 458-37-7 | sc-200509 sc-200509A sc-200509B sc-200509C sc-200509D sc-200509F sc-200509E | 1 g 5 g 25 g 100 g 250 g 1 kg 2.5 kg | $36.00 $68.00 $107.00 $214.00 $234.00 $862.00 $1968.00 | 47 | |
La curcumine peut induire l'expression de protéines de choc thermique telles que HSPA4L en activant HSF1, ainsi qu'en atténuant le stress oxydatif, renforçant ainsi la réponse protectrice cellulaire. | ||||||
Withaferin A | 5119-48-2 | sc-200381 sc-200381A sc-200381B sc-200381C | 1 mg 10 mg 100 mg 1 g | $127.00 $572.00 $4090.00 $20104.00 | 20 | |
La Withaferin A perturbe l'organisation du cytosquelette, entraînant l'activation de la réponse au choc thermique et l'augmentation subséquente des protéines de choc thermique telles que HSPA4L pour contrer le mauvais repliement des protéines induit par le stress. | ||||||