Inhibiteurs HSP 90β
Les inhibiteurs courants de la HSP 90β comprennent, sans s'y limiter, la Geldanamycine CAS 30562-34-6, le Radicicol CAS 12772-57-5, le 17-AAG CAS 75747-14-7, le 17-DMAG, sel de chlorhydrate CAS 467214-21-7 et le NVP-AUY922 CAS 747412-49-3.
Les inhibiteurs de HSP90β appartiennent à une classe de composés chimiques qui ciblent la protéine de choc thermique 90 bêta (HSP90β), un chaperon moléculaire essentiel impliqué dans le repliement des protéines cellulaires et les mécanismes de contrôle de la qualité. HSP90β est un membre de la famille des protéines de choc thermique, qui aide à maintenir la conformation et la fonction correctes de nombreuses protéines clientes, en particulier celles qui sont associées aux réponses au stress cellulaire. Les inhibiteurs de HSP90β sont conçus pour perturber la fonction chaperonne de HSP90β, influençant ainsi le repliement, la stabilisation et la dégradation de ses protéines clientes.
Ces inhibiteurs interagissent spécifiquement avec la poche de liaison de l'ATP au sein de la protéine HSP90β, inhibant de manière compétitive la liaison de l'ATP et empêchant les changements de conformation nécessaires à la maturation correcte des protéines clientes. Par conséquent, l'inhibition de l'activité chaperonne de HSP90β entraîne la déstabilisation et la dégradation ultérieure des protéines clientes, ce qui contribue à la perturbation de divers processus cellulaires étroitement régulés par le repliement des protéines médié par HSP90β. Étant donné le rôle central de HSP90β dans l'homéostasie des protéines, le développement d'inhibiteurs ciblant cette protéine représente une voie prometteuse pour moduler les réponses cellulaires et modifier les voies biologiques qui dépendent du bon fonctionnement des protéines clientes. La compréhension des aspects structurels et fonctionnels des inhibiteurs de HSP90β offre des indications précieuses sur leur impact potentiel sur les processus cellulaires, bien que leurs applications et implications spécifiques restent des sujets de recherche et d'exploration en cours dans la communauté scientifique.
| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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CCT 018159 | 171009-07-7 | sc-202526 | 5 mg | $91.00 | ||
Le CCT 018159 agit comme un inhibiteur sélectif de la HSP 90beta, en s'engageant dans des interactions moléculaires spécifiques qui perturbent son activité de chaperon. Ce composé modifie la stabilité conformationnelle de la protéine, ce qui entraîne la déstabilisation des protéines clientes. Son affinité de liaison unique influence la voie de repliement des protéines, ce qui entraîne une modification des cascades de signalisation cellulaire. La cinétique de cette interaction indique un début progressif des effets, suggérant un rôle nuancé dans les réponses au stress cellulaire. | ||||||
VER-50589 | 747413-08-7 | sc-296692 sc-296692A | 500 µg 1 mg | $70.00 $110.00 | ||
VER-50589 fonctionne comme un modulateur sélectif de la HSP 90beta, présentant un profil de liaison unique qui améliore la dynamique conformationnelle de la protéine. Ce composé perturbe l'activité ATPase de la HSP 90beta, entraînant une cascade d'effets en aval sur la maturation de la protéine cliente. Sa cinétique d'interaction révèle une association rapide et une dissociation plus lente, ce qui indique une influence soutenue sur l'homéostasie cellulaire et les mécanismes de réponse au stress. La spécificité du composé met en évidence son potentiel de réglage fin des interactions protéiques dans le milieu cellulaire. | ||||||
NVP-BEP800 | 847559-80-2 | sc-364552 sc-364552A | 10 mg 50 mg | $480.00 $1455.00 | ||
Le NVP-BEP800 agit comme un inhibiteur sélectif de la HSP 90beta, caractérisé par sa capacité à stabiliser la conformation active de la protéine. Ce composé s'engage dans des interactions hydrophobes uniques, favorisant un changement de conformation distinct qui modifie la dynamique fonctionnelle de la protéine. Sa cinétique de réaction démontre une affinité notable pour le site de liaison de l'ATP, ce qui entraîne une inhibition prolongée de l'activité de la chaperonne. Cette modulation a un impact sur diverses voies de signalisation, influençant les réponses au stress cellulaire et la stabilité des protéines. | ||||||