Inhibiteurs Histone cluster 2 H3C2

Les inhibiteurs courants du groupe d'histones 2 H3C2 comprennent, sans s'y limiter, la trichostatine A CAS 58880-19-6, le mocetinostat CAS 726169-73-9, le MS-275 CAS 209783-80-2, le panobinostat CAS 404950-80-7 et l'acide hydroxamique suberoylanilide CAS 149647-78-9.

Les inhibiteurs chimiques du groupe d'histones 2 H3C2 agissent en inhibant les histones désacétylases (HDAC), enzymes qui éliminent les groupes acétyles des acides aminés ε-N-acétyl-lysine sur les histones. L'élimination des groupes acétyles par les HDAC entraîne une conformation fermée de la chromatine et une réduction de l'expression des gènes. Les inhibiteurs, en bloquant l'activité des HDAC, provoquent une accumulation d'acétylation sur les histones, notamment sur le groupe d'histones 2 H3C2. Cette hyperacétylation entraîne une structure chromatinienne plus détendue, qui peut interférer avec les interactions normales entre l'histone cluster 2 H3C2 et l'ADN, ainsi qu'entre l'histone et d'autres protéines histoniques. La trichostatine A, le mocetinostat, l'entinostat, le panobinostat, le vorinostat, le belinostat, la romidepsine, l'acide valproïque, le butyrate de sodium, le SAHA, le LMK-235 et le CUDC-101 sont tous des composés qui agissent sur ce mécanisme de régulation épigénétique. Chacun de ces composés a un spectre d'activité spécifique ou large contre différentes classes d'HDAC, mais tous conduisent à une acétylation accrue du groupe d'histones 2 H3C2, affectant sa fonction et le paysage global de la chromatine.

L'action spécifique de ces inhibiteurs varie, certains présentant une sélectivité pour certaines classes d'HDAC. Par exemple, le mocetinostat cible les HDAC de classe I et IV, tandis que l'entinostat est plus spécifique des HDAC de classe I et que le panobinostat est connu pour son activité inhibitrice des HDAC à large spectre. Quelle que soit leur spécificité, le résultat final est l'augmentation de l'acétylation du groupe d'histones 2 H3C2. Cette modification peut perturber la fonction normale du groupe d'histones 2 H3C2 dans le remodelage de la chromatine et la régulation de l'expression des gènes. Le vorinostat et le SAHA, qui sont structurellement similaires, conduisent tous deux à l'accumulation de l'histone 2 H3C2 acétylée, ce qui peut modifier l'interaction de l'histone avec la chromatine. Le LMK-235 et le CUDC-101, bien que moins étudiés, contribuent également à cette augmentation de l'acétylation, modifiant ainsi la fonction de l'histone cluster 2 H3C2 et son rôle dans la régulation de l'expression génique.