Date published: 2025-10-11

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HIF Activateurs

Santa Cruz Biotechnology propose désormais une large gamme d'activateurs HIF destinés à diverses applications. Les activateurs HIF sont des outils essentiels pour étudier la fonction et la régulation des facteurs inductibles par l'hypoxie (HIF), qui sont des facteurs de transcription jouant un rôle central dans les réponses cellulaires à de faibles niveaux d'oxygène. En activant spécifiquement les HIF, les chercheurs peuvent étudier les voies et les mécanismes par lesquels les cellules s'adaptent aux conditions hypoxiques. Les chercheurs utilisent les activateurs HIF pour étudier les mécanismes moléculaires par lesquels les HIF influencent la survie, la prolifération et la différenciation des cellules dans des conditions hypoxiques. En outre, les activateurs HIF sont précieux dans les essais de criblage à haut débit visant à identifier de nouveaux modulateurs de l'activité HIF, ce qui contribue à la découverte de nouvelles voies de régulation et de cibles de recherche potentielles. L'utilisation d'activateurs HIF favorise le développement de modèles expérimentaux permettant de disséquer les interactions complexes entre les HIF et d'autres molécules de signalisation, améliorant ainsi notre compréhension de l'adaptation cellulaire à l'hypoxie. En permettant un contrôle précis de l'activité des HIF, ces activateurs facilitent les études détaillées du rôle des HIF dans la physiologie cellulaire et leurs implications plus larges dans divers contextes biologiques. Pour obtenir des informations détaillées sur les activateurs HIF disponibles, cliquez sur le nom du produit.

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Nom du produitCAS #Ref. CatalogueQuantitéPrix HTCITATIONS Classement

MMP-2/MMP-9 Inhibitor II

193807-60-2sc-311430
1 mg
$299.00
3
(1)

L'inhibiteur II de MMP-2/MMP-9 se caractérise par sa capacité à se lier sélectivement aux sites actifs des métalloprotéinases matricielles, perturbant ainsi leur fonction catalytique. Ce composé présente une flexibilité conformationnelle unique qui lui permet de s'adapter à différents environnements enzymatiques. Ses interactions sont influencées par des liaisons hydrogène spécifiques et des contacts hydrophobes, qui renforcent l'affinité de la liaison. En outre, la stabilité de l'inhibiteur dans diverses conditions de pH confirme son rôle dans la modulation de l'activité protéolytique.