Inhibiteurs Hemoglobin

Les inhibiteurs courants de l'hémoglobine comprennent, entre autres, l'azoture de sodium CAS 26628-22-8, l'acrylonitrile CAS 107-13-1, le naphtalène CAS 91-20-3, l'aniline CAS 62-53-3 et le chloroforme CAS 67-66-3.

Les inhibiteurs de l'hémoglobine agissent principalement en réduisant la capacité de la protéine à transporter l'oxygène. Une part importante de ces inhibiteurs agit par la formation de méthémoglobine, une forme d'hémoglobine où le fer du groupe hème est oxydé à l'état Fe^3+. Dans cet état, l'hémoglobine ne peut pas fixer l'oxygène, ce qui entrave sa fonction de transport. Des agents comme le nitrite, le dithionite de sodium, le naphtalène, l'aniline, le chloroforme, le nitrobenzène et la phénacétine oxydent directement l'hémoglobine ou introduisent des métabolites qui produisent cette forme oxydée.

Un autre mode d'inhibition est la liaison directe au fer dans le groupe hème de l'hémoglobine. Le monoxyde de carbone est un exemple de ce mécanisme. Le CO se lie environ 210 fois plus étroitement à l'hémoglobine que l'oxygène, ce qui entraîne une réduction significative de la capacité de l'hémoglobine à transporter ce dernier. De même, des composés comme le cyanure, le sulfure d'hydrogène et l'azoture de sodium interagissent directement avec le groupe hémique de l'hémoglobine, empêchant une fixation efficace de l'oxygène.