Inhibiteurs Heme Oxygenase 3

Les inhibiteurs courants de l'hème oxygénase 3 comprennent, entre autres, le zinc CAS 7440-66-6, le dichlorure d'étain protoporphyrine IX CAS 14325-05-4, le gossypol CAS 303-45-7, l'hypéricine CAS 548-04-9 et la protoporphyrine-9 CAS 553-12-8.

Les inhibiteurs chimiques de l'hème oxygénase 3 peuvent exercer leurs effets inhibiteurs par différents modes d'action, principalement en se liant au site actif de l'enzyme, qui est crucial pour sa fonction de dégradation de l'hème. La protoporphyrine IX de zinc, la protoporphyrine IX d'étain, la protoporphyrine IX de chrome, la mésoporphyrine Sn et la stannsoporfine sont toutes structurées de manière à imiter le substrat naturel de l'enzyme, l'hème, mais au lieu d'être transformées, elles se lient de manière compétitive au site actif de l'enzyme. Cette inhibition compétitive empêche le substrat de l'hème d'accéder au site actif, stoppant ainsi l'action enzymatique de l'hème oxygénase 3. La similarité structurelle de ces inhibiteurs avec l'hème leur permet de s'insérer dans le site actif de l'hème oxygénase 3 avec une grande affinité, empêchant ainsi l'enzyme de catalyser la dégradation de l'hème en biliverdine.

Le gossypol et l'azalanstat inhibent également l'hème oxygénase 3 par un mécanisme similaire d'inhibition compétitive au niveau du site de liaison à l'hème. L'hypéricine, un composé connu pour son affinité avec l'hème, peut interférer avec la disponibilité de l'hème pour l'hème oxygénase 3, bien qu'il ne s'agisse pas d'un substrat de l'enzyme. La protoporphyrine IX, qui présente des similitudes structurelles avec l'hème, peut également inhiber l'enzyme de manière compétitive en occupant le site actif. Ces inhibiteurs chimiques, par leur interaction directe avec le site actif de l'hème oxygénase 3, constituent un ensemble de molécules qui peuvent empêcher l'enzyme de catalyser l'oxydation de l'hème, une étape cruciale de sa voie métabolique.