Helicobacter pylori (H. pylori), une bactérie à Gram négatif qui colonise l'estomac humain, a fait l'objet d'un examen scientifique approfondi, principalement en raison de son association avec les troubles gastriques, notamment les ulcères gastroduodénaux et les cancers gastriques. Des protéines connues sous le nom de protéines de choc thermique (HSP) jouent un rôle essentiel dans sa capacité à survivre et à se développer dans l'environnement acide inhospitalier de l'estomac. Ces chaperons moléculaires assurent le repliement, la stabilisation et l'activité corrects des protéines, en particulier dans des conditions de stress. Dans le contexte de H. pylori, les HSP jouent un rôle essentiel dans la gestion des conditions de stress posées par le milieu acide de l'estomac.
Les inhibiteurs ciblant les HSP de H. pylori représentent une classe de composés chimiques conçus pour perturber les mécanismes de réponse adaptative de la bactérie. En ciblant ces chaperons moléculaires, ces inhibiteurs peuvent perturber l'équilibre que la bactérie a établi avec son hôte, ce qui peut compromettre sa survie. Le mécanisme d'action de ces inhibiteurs consiste souvent à se lier aux HSP, bloquant ainsi leur activité et, dans certains cas, entraînant leur dégradation. Parmi ces composés, on peut citer la geldanamycine et ses dérivés comme le 17-AAG, qui ciblent la HSP90, une protéine de choc thermique bien connue. Le radicicol, un autre composé de cette catégorie, se lie également à la poche de liaison de l'ATP de la HSP90, la rendant inactive. La spécificité et l'affinité de liaison de ces inhibiteurs peuvent varier, mais leur objectif principal reste le même: perturber l'activité fonctionnelle des HSP et, par conséquent, avoir un impact sur la survie et la persistance de H. pylori dans sa niche spécialisée. Les interactions moléculaires et les voies affectées par ces inhibiteurs font encore l'objet de recherches en cours, qui mettent en lumière la danse complexe des interactions entre l'hôte et le pathogène.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Geldanamycin | 30562-34-6 | sc-200617B sc-200617C sc-200617 sc-200617A | 100 µg 500 µg 1 mg 5 mg | $38.00 $58.00 $102.00 $202.00 | 8 | |
Se lie à Hsp90 et perturbe sa fonction. Cette protéine chaperonne est nécessaire au repliement correct de nombreuses protéines clientes, dont beaucoup sont impliquées dans la croissance et la survie des cellules. La geldanamycine interfère avec ce processus, entraînant la dégradation des protéines clientes. | ||||||
17-AAG | 75747-14-7 | sc-200641 sc-200641A | 1 mg 5 mg | $66.00 $153.00 | 16 | |
Dérivé de la geldanamycine. Se lie spécifiquement à Hsp90, provoquant la dégradation protéasomique des protéines clientes qui sont essentielles à la survie et à la prolifération des cellules cancéreuses. Cela conduit à l'inhibition de la croissance et à l'apoptose. | ||||||
17-DMAG | 467214-20-6 | sc-202005 | 1 mg | $201.00 | 8 | |
Un autre dérivé de la geldanamycine. Il inhibe la Hsp90 en se liant à sa poche de liaison à l'ATP, empêchant l'interaction des protéines clientes et conduisant à leur dégradation. | ||||||
Radicicol | 12772-57-5 | sc-200620 sc-200620A | 1 mg 5 mg | $90.00 $326.00 | 13 | |
Se lie à la poche de liaison de l'ATP de la Hsp90, inhibant son activité de chaperon. Il en résulte une déstabilisation et une dégradation des protéines clientes. | ||||||
NVP-AUY922 | 747412-49-3 | sc-364551 sc-364551A sc-364551B sc-364551C sc-364551D sc-364551E | 5 mg 25 mg 100 mg 250 mg 1 g 5 g | $150.00 $263.00 $726.00 $1400.00 $2900.00 $11000.00 | 3 | |
Inhibe la Hsp90 en se liant à son domaine N-terminal de liaison à l'ATP. Cette perturbation entraîne la dégradation des protéines clientes dont la stabilité dépend de la Hsp90. | ||||||
Ganetespib | 888216-25-9 | sc-364496 sc-364496A | 10 mg 250 mg | $268.00 $1020.00 | ||
Se lie au domaine N-terminal de Hsp90, inhibant sa fonction de chaperon. Cela entraîne la dégradation de multiples protéines clientes qui jouent un rôle dans la signalisation cellulaire, la prolifération et la survie. | ||||||
AT13387 | 912999-49-6 | sc-364415 sc-364415A | 10 mg 50 mg | $555.00 $1606.00 | ||
Se lie à Hsp90, perturbant son activité de chaperon. Cette action entraîne la dégradation de plusieurs protéines clientes, dont beaucoup jouent un rôle dans la croissance et la survie des cellules tumorales. | ||||||
BIIB 021 | 848695-25-0 | sc-364434 sc-364434A | 5 mg 25 mg | $128.00 $650.00 | ||
L'aprémilast se lie spécifiquement à la chaperonne moléculaire Hsp90 et l'inhibe, ce qui peut entraîner la dégradation protéasomique des protéines de signalisation oncogènes, l'inhibition de la prolifération des cellules tumorales et l'apoptose dans les populations de cellules tumorales sensibles. | ||||||