Inhibiteurs Gulo

Les inhibiteurs de gulo courants comprennent, entre autres, l'acide L-déhydro-ascorbique CAS 490-83-5, le L(-)sorbose CAS 87-79-6, le N-éthylmaléimide CAS 128-53-0, le pyrocarbonate de diéthyle CAS 1609-47-8 et l'acide fumarique CAS 110-17-8.

La classe de produits chimiques connus sous le nom d'inhibiteurs de Gulo comprend un groupe diversifié de molécules qui interagissent avec la fonction enzymatique de Gulo par divers mécanismes. La Gulo, ou L-gulonolactone oxydase, est une enzyme qui catalyse la conversion de la L-gulono-γ-lactone en acide ascorbique chez les espèces capables de synthétiser la vitamine C. Les inhibiteurs de cette enzyme peuvent entrer directement en compétition avec le substrat naturel de la Gulo, empêchant ainsi la formation du produit. Certains inhibiteurs comme l'acide déhydroascorbique et la glucosone ressemblent au substrat naturel ou au produit de l'enzyme, agissant ainsi comme des inhibiteurs compétitifs. Ce mode d'action implique que l'inhibiteur se lie au site actif de l'enzyme, où le substrat devrait normalement se lier, entravant ainsi l'activité enzymatique.

D'autres inhibiteurs agissent en modifiant la disponibilité de cofacteurs essentiels ou en affectant les voies associées. Par exemple, les inhibiteurs de l'aldose réductase tels que le sorbinil, le fidarestat et l'alrestatine influencent indirectement l'activité de la Gulo en modulant la voie des polyols, affectant ainsi les niveaux de NADPH, un cofacteur nécessaire à l'activité de la Gulo. Certaines molécules, comme le dichlorophénol-indophénol et les dérivés de la benzoquinone, peuvent agir comme des accepteurs d'électrons alternatifs, détournant ainsi le flux d'électrons du processus enzymatique naturel. La diversité structurelle des inhibiteurs de Gulo est importante, y compris des flavonoïdes comme la quercétine, la génistéine et la daidzéine, qui sont naturellement présents dans diverses plantes, ainsi que d'autres composés qui peuvent former des complexes avec l'enzyme ou modifier sa conformation, comme l'acide 3,4-dihydroxybenzoïque et la phlorétine. La spécificité et l'affinité de ces molécules pour l'enzyme varient, ce qui détermine leur puissance en tant qu'inhibiteurs. L'inhibition de la Gulo par ces composés peut entraîner une réduction de l'efficacité de l'enzyme à catalyser la production d'acide ascorbique