Inhibiteurs GCNT4

Les inhibiteurs communs de GCNT4 comprennent, sans s'y limiter, la Quercétine CAS 117-39-5, le Gallate de (-)-Epigallocatéchine CAS 989-51-5, la Swainsonine CAS 72741-87-8, la Déoxynojirimycine CAS 19130-96-2 et la Castanospermine CAS 79831-76-8.

Les inhibiteurs de GCNT4 englobent une gamme d'entités chimiques qui suppriment indirectement l'activité de l'enzyme en interagissant avec divers mécanismes cellulaires essentiels à sa fonction. Par exemple, les inhibiteurs de kinases qui ciblent un large éventail de kinases de signalisation cellulaire peuvent avoir un effet en aval sur GCNT4 en modifiant l'état de phosphorylation des protéines qui sont essentielles à l'activité optimale de GCNT4. Cet effet peut entraîner une diminution de l'activité fonctionnelle de la GCNT4 en raison de changements dans l'environnement cellulaire qui ont un impact négatif sur son processus enzymatique. En outre, certaines molécules, en particulier les alcaloïdes, agissent sur l'appareil de Golgi, inhibant des enzymes telles que la mannosidase II, qui sont cruciales pour la maturation des N-glycanes. L'altération du processus de maturation entraîne une carence en substrats nécessaires à l'activité de glycosylation de GCNT4, réduisant ainsi indirectement son efficacité.

En outre, les composés qui inhibent le transport entre le réticulum endoplasmique et l'appareil de Golgi, ou qui perturbent la glycosylation liée aux N, entraînent une diminution significative de la disponibilité des glycoprotéines correctement traitées, dont dépend l'activité de la GCNT4. Cette perturbation de la voie de glycosylation peut avoir un effet profond sur la fonction de GCNT4. D'autres inhibiteurs interfèrent avec le repliement et la maturation des glycoprotéines en inhibant les glucosidases, qui sont des enzymes impliquées dans l'assemblage correct des glycoprotéines. En empêchant le repliement et le traitement corrects de ces protéines, la GCNT4 se retrouve sans substrats appropriés, ce qui entraîne une réduction de son activité. En outre, la modification chimique des résidus cystéine à l'intérieur ou à proximité du site actif de la GCNT4 peut réduire directement sa capacité enzymatique.