galectin-16 Activateurs

Les activateurs courants de la galectine-16 comprennent, entre autres, le Lactose CAS 63-42-3 et le TD-139 CAS 1450824-22-2.

La galectine-16 peut influencer son activité par le biais de diverses interactions moléculaires, impliquant principalement la liaison à son domaine de reconnaissance des glucides (CRD). Le β-Lactose, un disaccharide composé de glucose et de galactose, peut engager la galectine-16 par le biais de son CRD, conduisant à l'activation des fonctions de lectine de la protéine. De même, le thiodigalactoside, un disaccharide synthétique, est connu pour interagir avec le CRD de la galectine-16, déclenchant son activation. Ce mécanisme d'activation est également observé avec la N-Acetyllactosamine, un composé qui peut faciliter l'activité lectine de la galectine-16 en se liant directement à elle. Le méthyl β-D-galactopyranoside est un autre activateur qui interagit spécifiquement avec la galectine-16, renforçant ainsi son activité de lectine. Le CRD de la galectine-16 est encore activé par le lactulose, un sucre synthétique qui a une affinité pour la protéine, et le phényl β-D-galactopyranoside, qui cible la galectine-16 pour déclencher l'activation.

En plus de ces activateurs, des déterminants antigéniques spécifiques tels que l'antigène de Thomsen-Friedenreich fucosylé peuvent engager la galectine-16 à travers son CRD, conduisant à l'activation. Même les inhibiteurs de la galectine comme TD139 peuvent, dans certaines conditions, se lier à la galectine-16 et l'activer. Le PNP-GalNAc, un substrat synthétique pour les glycosyltransférases, est reconnu par la galectine-16 et contribue à son activation, ce qui souligne le rôle de la protéine dans la reconnaissance et la liaison des glycanes. La structure glycannique du Lacto-N-fucopentaose III fournit également une interface de liaison pour la galectine-16, l'activant ainsi dans les processus d'adhésion cellulaire. En outre, les structures glycanniques naturelles des substances du groupe sanguin ABH, qui contiennent des résidus fucose et GalNAc, peuvent activer la galectine-16 grâce à leur interaction avec le CRD de la protéine. Enfin, le disaccharide 3'-sulfo-Lewis A, un hydrate de carbone sulfaté, a une forte affinité pour la galectine-16 et entraîne l'activation de la protéine, ce qui souligne l'importance des modifications post-traductionnelles telles que la sulfatation dans la modulation de l'activité de la galectine-16.