Inhibiteurs FMVB12B

Cet inhibiteur pan-caspase empêche le clivage des caspases, qui pourrait être impliqué dans la dégradation en aval de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire par la formation de corps apoptotiques. L'inhibition des caspases assure l'intégrité de la protéine en empêchant sa dégradation potentielle pendant l'apoptose.

Cet inhibiteur spécifique de la V-ATPase perturbe l'acidification de l'endosome, qui est cruciale pour la maturation de l'endosome où fonctionne la sous-unité 12B du corps multivésiculaire. En inhibant la V-ATPase, la maturation endosomale est entravée, ce qui inhibe la fonction de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire dans le processus de formation du corps multivésiculaire.

Cette petite molécule inhibitrice non compétitive de la dynamine empêche l'activité GTPase de la dynamine, qui est essentielle à la scission des vésicules de la membrane. Comme la sous-unité 12B du corps multivésiculaire est impliquée dans la formation des vésicules, l'inhibition de la libération des vésicules par Dynasore inhibe indirectement la fonctionnalité de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire en perturbant le trafic des vésicules.

Cet inhibiteur du transport du cholestérol perturbe la distribution intracellulaire du cholestérol en affectant le système de trafic endosomal/lysosomal dans lequel opère la sous-unité 12B du corps multivésiculaire. En perturbant ce système, l'inhibiteur entrave indirectement la fonction de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire impliquée dans le tri des cargaisons dans les vésicules intraluminales des corps multivésiculaires.

Cet inhibiteur non compétitif de la sphingomyélinase neutre empêche l'hydrolyse de la sphingomyéline en céramide. Le céramide étant impliqué dans la biogenèse des corps multivésiculaires, l'inhibition de sa production altère la fonction de la sous-unité 12B des corps multivésiculaires, qui est essentielle à la formation des corps multivésiculaires.

Cela augmente le pH dans les vacuoles intracellulaires, y compris les endosomes, perturbe la fonction de l'endosome où opère la sous-unité 12B du corps multivésiculaire. En augmentant le pH, l'inhibiteur compromet la machinerie du complexe de tri endosomal requis pour le transport (ESCRT), inhibant ainsi le rôle de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire dans la formation des vésicules.

Cet inhibiteur de la phosphatidylinositol 4-kinase III bêta (PI4KB) perturbe la synthèse du phosphatidylinositol 4-phosphate, qui est cruciale pour le fonctionnement de l'appareil de Golgi et des endosomes. Comme la sous-unité 12B du corps multivésiculaire est impliquée dans le trafic endosomal, l'inhibition de PI4KB inhibe indirectement la fonctionnalité de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire.

Cet ionophore perturbe les gradients de pH en échangeant des protons contre des ions sodium à travers les membranes biologiques. Cette perturbation affecte le tri et la maturation endosomale où la sous-unité 12B du corps multivésiculaire est active. En modifiant le pH, la monensine inhibe indirectement la fonction de la sous-unité 12B des corps multivésiculaires dans la formation des corps multivésiculaires.

Cet inhibiteur de tyrosine kinase peut interférer avec le processus d'autophagie en inhibant la formation des autophagosomes. Étant donné que la voie autophagique croise la voie endosomale où la sous-unité 12B du corps multivésiculaire fonctionne, la génistéine inhibe indirectement le rôle de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire dans ces processus.

Cet inhibiteur de la peptidase spécifique à l'ubiquitine 10 (USP10) et de l'USP13 déubiquitine la protéine endosomale Beclin1, ce qui entraîne la dégradation de Beclin1. Étant donné que Beclin1 est impliquée dans la formation des autophagosomes et la sous-unité 12B du corps multivésiculaire dans le tri endosomal, l'inhibition de Beclin1 par Spautin-1 inhibe indirectement la fonctionnalité de la sous-unité 12B du corps multivésiculaire dans le trafic des vésicules.