FBXW18, membre de la famille des protéines à boîte F, joue un rôle crucial dans l'homéostasie cellulaire en participant à la régulation du renouvellement des protéines. Sur le plan fonctionnel, FBXW18 est un composant du complexe ubiquitine ligase SCF (Skp1-Cul1-F-box protein), contribuant à l'ubiquitination et à la dégradation ultérieure de protéines cibles spécifiques. La fonction principale de FBXW18 réside dans sa capacité à reconnaître les protéines substrats et à faciliter leur ubiquitination, les marquant pour la dégradation par le protéasome.
L'inhibition de FBXW18 est étroitement liée aux processus cellulaires influencés par diverses voies de signalisation et événements moléculaires. FBXW18 cible des protéines impliquées dans des voies critiques telles que PI3K/Akt, NF-κB, TGF-β/SMAD et la régulation du cycle cellulaire. Les produits chimiques énumérés dans le tableau agissent comme des inhibiteurs, directement ou indirectement, en perturbant ces voies et en conduisant à l'inhibition de FBXW18. Par exemple, l'AZD-8055 inhibe la mTOR, ce qui a un impact indirect sur FBXW18 par le biais de la voie mTOR, tandis que le JQ1 module les événements transcriptionnels, influençant indirectement FBXW18 en modifiant les schémas d'expression génique. En résumé, les inhibiteurs de FBXW18 sont des outils précieux pour démêler le réseau complexe des processus cellulaires régis par FBXW18. La modulation de l'activité de FBXW18 par ces inhibiteurs permet de mieux comprendre les mécanismes de régulation qui orchestrent le renouvellement des protéines et l'homéostasie cellulaire.
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