La forskoline, un diterpène, agit directement sur l'adénylyl cyclase pour augmenter les niveaux intracellulaires d'AMPc, activant ainsi la protéine kinase A qui, à son tour, peut phosphoryler une série de substrats, y compris des protéines apparentées à la FAM86A. Cette cascade d'événements souligne la nature complexe de la communication cellulaire et le rôle essentiel que jouent les messagers secondaires tels que l'AMPc dans la régulation de la fonction des protéines. L'épigallocatéchine gallate exerce ses effets en inhibant certaines protéines kinases, modifiant ainsi le paysage de la phosphorylation dans la cellule et l'activité des protéines contrôlées par ces kinases. L'ionomycine, un ionophore calcique, élève les niveaux de calcium intracellulaire et active les molécules de signalisation sensibles au calcium, ce qui peut avoir un impact profond sur les protéines qui répondent à la signalisation calcique.
Les esters de phorbol comme le PMA sont de puissants activateurs de la protéine kinase C, qui phosphoryle un large spectre de protéines, influençant de nombreux processus cellulaires. Les inhibiteurs de kinases tels que SB431542, U0126, LY294002, PD98059 et ZM-447439 inhibent sélectivement les enzymes clés des voies de signalisation telles que TGF-β/SMAD, MAPK/ERK, PI3K/Akt et Aurora kinase, chaque modulation entraînant des changements dans l'activité des protéines en aval. La rapamycine, un composé macrolide, inhibe mTOR et affecte les protéines en aval de la voie PI3K/Akt/mTOR, un régulateur essentiel de la croissance cellulaire et du métabolisme. Le SP600125, un inhibiteur de JNK, et la thapsigargin, un perturbateur du stockage du calcium, illustrent également les diverses façons dont les petites molécules peuvent influer sur la signalisation cellulaire et l'activité des protéines.
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