La forskolina, un diterpeno, actúa directamente sobre la adenilil ciclasa para aumentar los niveles intracelulares de AMPc, activando así la proteína cinasa A, que a su vez puede fosforilar una serie de sustratos, entre ellos proteínas afines a FAM86A. Esta cascada de acontecimientos pone de relieve la intrincada naturaleza de la comunicación celular y el papel fundamental que desempeñan los mensajeros secundarios, como el AMPc, en la regulación de la función de las proteínas. El galato de epigalocatequina ejerce sus efectos mediante la inhibición de ciertas proteínas quinasas, alterando así el panorama de fosforilación dentro de la célula y modificando la actividad de las proteínas controladas por estas quinasas. La ionomicina, un ionóforo del calcio, eleva los niveles de calcio intracelular y activa las moléculas de señalización sensibles al calcio, lo que puede tener un profundo impacto en las proteínas que responden a la señalización del calcio.
Los ésteres de forbol, como el PMA, son potentes activadores de la proteína cinasa C, que fosforila un amplio espectro de proteínas, influyendo en numerosos procesos celulares. Los inhibidores de la cinasa, como SB431542, U0126, LY294002, PD98059 y ZM-447439, inhiben selectivamente enzimas clave dentro de vías de señalización como TGF-β/SMAD, MAPK/ERK, PI3K/Akt y Aurora cinasa, y cada modulación provoca cambios en la actividad de las proteínas que siguen. La rapamicina, un compuesto macrólido, inhibe la mTOR y afecta a las proteínas de la vía PI3K/Akt/mTOR, un regulador esencial del crecimiento y el metabolismo celulares. El SP600125, un inhibidor de la JNK, y el thapsigargin, un perturbador del almacenamiento de calcio, ejemplifican además las diversas formas en que las pequeñas moléculas pueden incidir en la señalización celular y la actividad de las proteínas.
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