FAM71E2 Activateurs

Les activateurs courants de FAM71E2 comprennent, entre autres, la Forskoline CAS 66575-29-9, le PMA CAS 16561-29-8, l'Ionomycine CAS 56092-82-1, l'Insuline CAS 11061-68-0 et le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5.

FAM71E2 engage des voies cellulaires distinctes pour moduler son activité par phosphorylation. La forskoline est l'un de ces activateurs qui stimule directement l'adénylyl cyclase, ce qui entraîne une augmentation des niveaux d'AMP cyclique dans la cellule. Cette élévation de l'AMPc active la protéine kinase A (PKA), une kinase qui transfère des groupes phosphates à divers substrats protéiques. Si FAM71E2 est un substrat de la PKA, cela conduirait à sa phosphorylation et à l'activation qui en découle. De même, le Dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc perméable aux cellules, peut également activer la PKA, ce qui suggère une autre voie pour l'activation de FAM71E2 via la phosphorylation. En outre, des agents comme le PMA et le TPA, connus pour activer la protéine kinase C (PKC), peuvent catalyser le transfert de groupes phosphates aux protéines dans leur spectre de substrats. Si FAM71E2 fait partie des substrats de la PKC, sa phosphorylation et son activation devraient également s'ensuivre.

L'ionomycine augmente les niveaux de calcium intracellulaire, qui à leur tour peuvent activer les kinases dépendantes de la calmoduline, conduisant potentiellement à la phosphorylation et à l'activation de FAM71E2 s'il s'agit d'une protéine cible. L'EGF, par l'intermédiaire de son récepteur, déclenche la cascade de signalisation MAPK/ERK, qui peut également conduire à des événements de phosphorylation de protéines pouvant inclure FAM71E2. L'insuline pourrait jouer un rôle dans l'activation de FAM71E2 en initiant la voie de signalisation PI3K/Akt, où la kinase Akt phosphoryle une large gamme de protéines. L'acide okadaïque et la caliculine A, inhibiteurs des protéines phosphatases PP1 et PP2A, empêchent la déphosphorylation des protéines, ce qui pourrait maintenir ou renforcer l'état phosphorylé de FAM71E2, en supposant qu'il soit normalement régulé par l'état de phosphorylation. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress, telles que JNK et p38, qui peuvent phosphoryler des protéines, ce qui implique une autre voie d'activation de FAM71E2. De même, le peroxyde d'hydrogène peut induire des voies de signalisation conduisant à l'activation de kinases qui peuvent cibler FAM71E2. Enfin, le Bay K8644, en agissant comme un agoniste des canaux calciques de type L, augmente le calcium intracellulaire, ce qui pourrait activer FAM71E2 par le biais de mécanismes de signalisation dépendants du calcium.