Inhibiteurs F1-ATPase
Les inhibiteurs courants de la F1-ATPase comprennent, entre autres, l'oligomycine A CAS 579-13-5, la venturicidine A CAS 33538-71-5, la bafilomycine A1 CAS 88899-55-2, le DCC CAS 538-75-0 et le TBTC CAS 1461-22-9.
Les inhibiteurs chimiques de la F1-ATPase agissent par différents mécanismes pour empêcher l'enzyme de synthétiser de l'ATP. L'oligomycine A, par exemple, se lie sélectivement à la sous-unité OSCP de la F1-ATPase, interrompant ainsi le flux de protons à travers l'unité F0, qui est essentielle à la fonction de synthèse d'ATP de l'enzyme. De même, la venturicidine A perturbe la translocation des protons en ciblant le composant F0 du complexe ATP synthase, inhibant ainsi l'activité de l'enzyme. La bafilomycine A1, bien qu'elle soit principalement un inhibiteur de la H+-ATPase de type vacuolaire, peut indirectement affecter la F1-ATPase en perturbant le gradient de protons. Ce gradient est crucial pour le maintien de l'équilibre acido-basique et du potentiel membranaire nécessaires au fonctionnement de la F1-ATPase. Le DCCD, ou N,N'-Dicyclohexylcarbodiimide, se lie de manière covalente aux groupes carboxyles des résidus d'acides aminés du composant F0, bloquant le transport des protons et donc la synthèse de l'ATP par la F1-ATPase.
Poursuivant le thème de l'inhibition, le chlorure de tributylétain interagit avec le complexe protéique contenant la F1-ATPase, modifiant sa conformation et inhibant la synthèse de l'ATP. La quercétine entre en compétition avec l'ATP pour les sites de liaison de la F1-ATPase, entravant ainsi l'action catalytique de l'enzyme. L'aurovertine B cible la sous-unité bêta, inhibant directement l'activité catalytique de l'enzyme. Des composés tels que la bédaquiline et l'efrapeptine ont également une action inhibitrice; la bédaquiline se lie à la sous-unité c du complexe F0, interférant avec le gradient de proton et, par conséquent, avec la fonctionnalité de la F1-ATPase, tandis que l'efrapeptine empêche les changements de conformation nécessaires dans la partie F1 du complexe enzymatique. Enfin, des agents comme le resvératrol et l'azide de sodium ont un impact sur la F1-ATPase en modifiant la structure de l'enzyme ou en se liant aux centres métalliques essentiels à la catalyse, entravant ainsi la capacité de l'enzyme à produire de l'ATP.
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| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Oligomycin A | 579-13-5 | sc-201551 sc-201551A sc-201551B sc-201551C sc-201551D | 5 mg 25 mg 100 mg 500 mg 1 g | $175.00 $600.00 $1179.00 $5100.00 $9180.00 | 26 | |
L'oligomycine A se lie à la sous-unité OSCP (oligomycine sensitivity-conferring protein) de la F1-ATPase, inhibant spécifiquement le flux de protons à travers l'unité F0, qui est essentielle pour l'activité ATP synthase de la F1-ATPase, ce qui conduit à l'inhibition fonctionnelle de la synthèse de l'ATP. | ||||||
Venturicidin A | 33538-71-5 | sc-202380 sc-202380A | 1 mg 5 mg | $203.00 $465.00 | ||
La venturicidine A interfère avec la translocation des protons à travers le composant F0 du complexe ATP synthase, ce qui conduit à l'inhibition de la synthèse de l'ATP par la F1-ATPase, car le gradient de protons est nécessaire à son fonctionnement. | ||||||
Bafilomycin A1 | 88899-55-2 | sc-201550 sc-201550A sc-201550B sc-201550C | 100 µg 1 mg 5 mg 10 mg | $96.00 $250.00 $750.00 $1428.00 | 280 | |
La bafilomycine A1 est un inhibiteur spécifique de la H+-ATPase de type vacuolaire. En perturbant le gradient de protons maintenu par la V-ATPase, elle inhibe indirectement la F1-ATPase en modifiant l'équilibre acido-basique général et le potentiel membranaire, qui sont essentiels à la fonction de la F1-ATPase. | ||||||
DCC | 538-75-0 | sc-239713 sc-239713A | 25 g 100 g | $71.00 $204.00 | 3 | |
Le DCCD agit en se liant de manière covalente aux groupes carboxyles des résidus d'acides aminés du composant F0 de l'ATP synthase, qui est en interaction étroite avec la F1-ATPase, inhibant la fonction de l'enzyme en bloquant le transport de protons, qui est fondamental pour la synthèse de l'ATP effectuée par la F1-ATPase. | ||||||
TBTC | 1461-22-9 | sc-251105 | 5 g | $47.00 | ||
Le chlorure de tributylétain inhibe l'activité ATPase mitochondriale en se liant au complexe protéique qui comprend la F1-ATPase, en affectant sa conformation et, par conséquent, son activité enzymatique, ce qui empêche directement la synthèse de l'ATP. | ||||||
Diethylstilbestrol | 56-53-1 | sc-204720 sc-204720A sc-204720B sc-204720C sc-204720D | 1 g 5 g 25 g 50 g 100 g | $70.00 $281.00 $536.00 $1076.00 $2142.00 | 3 | |
Le diéthylstilbestrol, un œstrogène synthétique non stéroïdien, inhibe l'activité de la F1-ATPase mitochondriale en interférant avec la structure et la fonction de la protéine, ce qui entraîne une réduction de la synthèse de l'ATP. | ||||||
Quercetin | 117-39-5 | sc-206089 sc-206089A sc-206089E sc-206089C sc-206089D sc-206089B | 100 mg 500 mg 100 g 250 g 1 kg 25 g | $11.00 $17.00 $108.00 $245.00 $918.00 $49.00 | 33 | |
La quercétine peut inhiber la F1-ATPase en entrant en compétition avec l'ATP pour les sites de liaison de l'enzyme, entravant ainsi la capacité de l'enzyme à catalyser la synthèse de l'ATP. | ||||||
Aphidicolin | 38966-21-1 | sc-201535 sc-201535A sc-201535B | 1 mg 5 mg 25 mg | $82.00 $300.00 $1082.00 | 30 | |
L'aurovertin B se lie à la sous-unité bêta de la F1-ATPase, inhibant son activité catalytique, ce qui entraîne l'inhibition de la synthèse de l'ATP. | ||||||
Resveratrol | 501-36-0 | sc-200808 sc-200808A sc-200808B | 100 mg 500 mg 5 g | $60.00 $185.00 $365.00 | 64 | |
Il a été démontré que le resvératrol inhibe l'activité de la F1-ATPase, peut-être en modifiant la structure de l'enzyme ou la stabilité du potentiel de la membrane mitochondriale, qui est essentielle au fonctionnement de l'ATP synthase. | ||||||
Sodium azide | 26628-22-8 | sc-208393 sc-208393B sc-208393C sc-208393D sc-208393A | 25 g 250 g 1 kg 2.5 kg 100 g | $42.00 $152.00 $385.00 $845.00 $88.00 | 8 | |
L'azoture de sodium inhibe la synthèse de l'ATP en se liant aux centres métalliques de la F1-ATPase, en particulier ceux qui sont essentiels à l'activité catalytique de l'enzyme, inhibant ainsi directement sa fonction de production d'ATP. | ||||||