La forskoline entraîne l'activation de la protéine kinase A (PKA), qui est connue pour phosphoryler un large éventail de substrats dans la cellule, y compris potentiellement ceux associés au réseau de régulation de l'EVI2A. En modulant ces événements de phosphorylation, la forskoline peut indirectement exercer une influence sur l'activité de l'EVI2A. De même, l'ionomycine, en augmentant les concentrations d'ions calcium dans la cellule, peut déclencher l'activation de diverses protéines kinases dépendantes du calcium. Ces kinases, une fois actives, peuvent phosphoryler des protéines qui font partie de la cascade de signalisation de l'EVI2A, modifiant ainsi l'activité de l'EVI2A. Le calcium est un messager intracellulaire omniprésent, dont la concentration est étroitement régulée; l'action de l'Ionomycine peut donc avoir des effets étendus sur les processus cellulaires, y compris ceux qui impliquent l'EVI2A.
Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) est un autre composé qui peut influencer indirectement l'EVI2A. Le PMA est connu pour activer la protéine kinase C (PKC), qui joue un rôle central dans la signalisation cellulaire en phosphorylant les résidus sérine et thréonine sur une multitude de protéines cibles. Cette phosphorylation médiée par la PKC peut entraîner des changements dans l'activité des protéines qui interagissent avec l'EVI2A ou la régulent. Les inhibiteurs tels que U0126 et PD98059 ciblent les enzymes MEK1/2, des composants clés de la voie MAPK/ERK, une voie qui est souvent impliquée dans la croissance et la différenciation cellulaires. En inhibant MEK et donc en régulant à la baisse cette voie, ces composés peuvent affecter l'état de phosphorylation de diverses protéines, qui pourraient inclure celles qui régulent la fonction ou l'expression de l'EVI2A.
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