Inhibiteurs EMILIN-5

Les inhibiteurs courants de l'EMILIN-5 comprennent, entre autres, la curcumine CAS 458-37-7, le resvératrol CAS 501-36-0, la quercétine CAS 117-39-5, le gallate de (-)-épigallocatéchine CAS 989-51-5 et le D,L-Sulforaphane CAS 4478-93-7.

Les inhibiteurs d'EMILIN-5 sont une classe de composés chimiques qui ciblent spécifiquement la protéine EMILIN-5, un membre de la famille des protéines EMILIN (elastin microfibril interface-located). Les protéines EMILIN sont impliquées dans la structure et la fonction de la matrice extracellulaire (MEC), où elles contribuent à l'organisation et à l'intégrité des tissus en interagissant avec les microfibrilles et d'autres composants de la MEC. On pense que la protéine EMILIN-5 joue un rôle dans la régulation de l'adhésion cellulaire, de la migration et de l'assemblage des structures extracellulaires, en particulier dans les tissus conjonctifs. En ciblant EMILIN-5, ces inhibiteurs interfèrent avec sa capacité à moduler les interactions entre les cellules et la MEC, perturbant potentiellement la stabilité structurelle et les voies de signalisation qui dépendent du bon fonctionnement de la MEC.L'inhibition d'EMILIN-5 peut conduire à des altérations des propriétés mécaniques et de l'organisation de la MEC, affectant le comportement cellulaire et l'architecture des tissus. EMILIN-5 participe au maintien de l'élasticité et de l'intégrité structurelle des tissus en facilitant l'assemblage des fibres et des microfibrilles d'élastine, qui sont essentielles à la résilience et à la flexibilité des tissus conjonctifs. Les inhibiteurs d'EMILIN-5 peuvent perturber ce processus, entraînant des changements dans la composition et l'élasticité de l'ECM. Cette perturbation peut avoir des effets en aval sur des processus tels que la migration cellulaire, la réparation des tissus et les propriétés mécaniques globales des tissus. En inhibant EMILIN-5, les chercheurs peuvent étudier le rôle de la protéine dans la dynamique de l'ECM et comprendre comment elle contribue à l'homéostasie des tissus et à l'organisation plus large des réseaux extracellulaires. Ces inhibiteurs sont des outils précieux pour explorer les mécanismes moléculaires qui régissent la fonction de la MEC et le rôle d'EMILIN-5 dans le maintien de la structure des tissus.