EPOP, ou protéine associée à l'élongine BC et au complexe répressif de polycomb 2, joue un rôle essentiel dans divers processus cellulaires. Elle est impliquée dans la liaison à la chromatine, la déubiquitination de la lysine C-terminale conservée de l'histone H2B, la régulation de la transcription par l'ARN polymérase II et la différenciation des cellules souches. EPOP fait partie du complexe ESC/E(Z) et du complexe elongin, ce qui met en évidence ses fonctions multiples au sein de ces assemblages moléculaires.
L'inhibition d'EPOP implique le ciblage de ses fonctions spécifiques et des voies associées. Les produits chimiques énumérés ci-dessus agissent comme des inhibiteurs directs ou indirects en modulant des processus cellulaires clés. Par exemple, la trichostatine A et le SAHA, en tant qu'inhibiteurs d'HDAC, ont un impact sur la structure de la chromatine et peuvent perturber l'activité de liaison à la chromatine de l'EPOP, affectant son rôle dans la déubiquitination de l'histone H2B. Le (+/-)-JQ1, un inhibiteur de bromodomaine BET, influence indirectement EPOP en modifiant la dynamique du complexe ESC/E(Z), ce qui a un impact sur son rôle dans la régulation transcriptionnelle. Le MLN4924, un inhibiteur de l'enzyme activatrice NEDD8, peut perturber l'implication d'EPOP dans le complexe élongine, influençant ainsi son rôle dans la transcription par l'ARN polymérase II. En résumé, les divers inhibiteurs identifiés donnent un aperçu des stratégies potentielles de modulation de la fonction de l'EPOP. La compréhension des voies spécifiques et des processus cellulaires associés à EPOP est cruciale pour le développement d'approches ciblées visant à inhiber son activité et à mettre en lumière son rôle complexe dans la dynamique de la chromatine, la régulation de la transcription et la différenciation des cellules souches.
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