Phf11d, une protéine de liaison aux ions métalliques située dans la membrane nucléaire et le nucléoplasme, joue un rôle crucial dans les processus cellulaires au sein de ces compartiments. Prévue pour permettre une activité de liaison aux ions métalliques, Phf11d est exprimée dans divers tissus, y compris le système alimentaire et la musculature axiale. L'activation de Phf11d implique une interaction sophistiquée avec divers activateurs chimiques ciblant différents processus cellulaires.
Des substances chimiques comme le vorinostat et le butyrate de sodium agissent comme des activateurs directs en inhibant les histones désacétylases et en favorisant l'acétylation des histones, respectivement. Ces actions créent un environnement propice à l'activité de liaison des ions métalliques de Phf11d dans la membrane nucléaire. Des composés comme le JQ1 et la curcumine stimulent Phf11d par l'inhibition de la bromodomaine et la modulation de la voie NF-κB, respectivement, ce qui a un impact sur les processus nucléoplasmiques cruciaux pour la liaison des ions métalliques. Des activateurs indirects comme la 5-azacytidine et la bétaïne modifient respectivement les schémas de méthylation de l'ADN et la méthylation cellulaire, créant ainsi des conditions favorables à la fonction de Phf11d. En conclusion, l'activation orchestrée de Phf11d par ces divers produits chimiques souligne les mécanismes de régulation complexes qui régissent son activité de liaison aux ions métalliques dans la membrane nucléaire et le nucléoplasme, révélant des pistes potentielles pour manipuler les processus cellulaires associés à ces compartiments.
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