Les inhibiteurs chimiques de Cyp2c55 utilisent divers mécanismes pour entraver la fonction de l'enzyme. Le miconazole, le kétoconazole, le clotrimazole et le fluconazole sont des azoles antifongiques qui inhibent l'enzyme en se liant au fer héminique dans son site actif. Cette interaction clé entrave la capacité de l'enzyme à métaboliser ses substrats, interrompant ainsi ses fonctions biologiques normales. De même, le sulfaphénazole agit comme un inhibiteur compétitif sélectif, en occupant le site actif et en bloquant ainsi l'accès aux substrats. Cette liaison compétitive empêche directement l'enzyme de traiter d'autres molécules qu'elle métaboliserait normalement.
La ticlopidine se métabolise en intermédiaires qui se lient de manière covalente à Cyp2c55, entraînant une inhibition irréversible et une réduction durable de l'activité enzymatique. La phénylbutazone suit une voie d'inhibition compétitive, prenant de la place dans le site catalytique et empêchant le métabolisme d'autres substrats. Le méthoxsalen, quant à lui, agit comme un inhibiteur basé sur le mécanisme, en formant une liaison covalente avec le site actif de l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition permanente. L'oméprazole réalise également une liaison irréversible, mais par le biais d'un intermédiaire différent, le sulfénamide, qui interagit avec le groupe hème de l'enzyme. Le chloramphénicol et l'isoniazide inhibent Cyp2c55 en se liant au site actif de l'enzyme, entravant ses interactions normales avec les substrats. Enfin, le 1-aminobenzotriazole est un inhibiteur non spécifique qui se lie de manière covalente au fer hémique de Cyp2c55, entraînant un arrêt irréversible de son activité enzymatique. L'interaction de chaque produit chimique avec Cyp2c55 perturbe finalement le rôle métabolique de l'enzyme au sein du système biologique.
Items 141 to 11 of 11 total
Afficher:
| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|