Inhibiteurs Cyp2c29

Les inhibiteurs courants de Cyp2c29 comprennent, entre autres, la quercétine CAS 117-39-5, le montélukast sodique CAS 151767-02-1, la nifédipine CAS 21829-25-4, le triméthoprime CAS 738-70-5 et le fluconazole CAS 86386-73-4.

Les inhibiteurs chimiques de Cyp2c29 agissent par divers mécanismes pour entraver la fonction de la protéine. Le sulfaphénazole est un inhibiteur sélectif qui cible directement l'enzyme Cyp2c29 en se liant à son site actif. Cette liaison empêche les substrats endogènes d'interagir avec l'enzyme, stoppant ainsi son activité métabolique. De même, la quercétine agit comme un inhibiteur compétitif de Cyp2c29, en occupant le site actif de l'enzyme et en empêchant ainsi la catalyse de ses substrats naturels. Le montélukast, bien qu'il soit principalement connu pour une autre action pharmacologique, démontre également des effets inhibiteurs sur Cyp2c29 en s'attachant à son site actif, annulant les processus catalytiques typiques de l'enzyme.

La nifédipine, un inhibiteur des canaux calciques, étend son influence à Cyp2c29 en se liant de manière non sélective au site actif de la protéine, diminuant ainsi la capacité de l'enzyme à métaboliser les substrats. Le triméthoprime exerce son effet inhibiteur sur Cyp2c29 en occupant le site actif, entravant directement la fonction de l'enzyme à métaboliser ses substrats. Le fluconazole, un autre inhibiteur, interagit avec le groupe hème dans le site actif de Cyp2c29, qui est essentiel pour l'activité de l'enzyme, inhibant ainsi sa fonction. Les métabolites du clopidogrel peuvent former une liaison irréversible avec le site actif de Cyp2c29, entraînant une inhibition durable. Le proadifène, ou SKF-525A, agit comme un inhibiteur non sélectif, se liant au site actif de Cyp2c29 et empêchant l'enzyme de traiter ses substrats. Le kétoconazole cible également le groupe hème de Cyp2c29, bloquant le transfert d'électrons qui est vital pour l'activité de l'enzyme. Le méthimazole est un inhibiteur basé sur le mécanisme, qui se lie de manière covalente à l'enzyme après son activation par Cyp2c29, ce qui aboutit à une inhibition irréversible. L'α-Naphthoflavone entre en compétition avec le site actif de Cyp2c29, entravant le métabolisme des substrats. Enfin, la phénylbutazone se lie au site actif de l'enzyme, interférant avec la fonction catalytique normale de Cyp2c29 et inhibant ainsi le métabolisme du substrat. Chaque produit chimique présente un mode d'interaction unique avec Cyp2c29, mais tous aboutissent à l'inhibition fonctionnelle de cette protéine métabolique.