Inhibiteurs CPA2

Les inhibiteurs courants de la CPA2 comprennent, entre autres, le mésylate de Gabexate CAS 56974-61-9, le mésylate de Camostat CAS 59721-29-8, le mésylate de Nafamostat CAS 82956-11-4, la Benzamidine CAS 618-39-3 et l'Aprotinine CAS 9087-70-1.

Les inhibiteurs de la CPA2 englobent une gamme de composés chimiques qui entravent directement ou indirectement l'activité fonctionnelle de l'enzyme carboxypeptidase A2. Le Gabexate Mesilate, le Camostat Mesilate et le Nafamostat Mesilate sont des inhibiteurs de protéases à sérine qui contrecarrent l'activité protéolytique de la CPA2 par inhibition compétitive au niveau du site actif de l'enzyme. Cela empêche les molécules de substrat d'accéder à la région catalytique, réduisant ainsi la capacité de la CPA2 à couper les liaisons peptidiques. De même, le chlorhydrate de benzamidine imite le substrat naturel de la CPA2, mais au lieu d'être clivé, il se lie de manière réversible au site actif de l'enzyme, ce qui entraîne une inhibition temporaire. L'aprotinine et son équivalent, le Trasylol, agissent comme de petites protéines inhibitrices formant un complexe stable avec la CPA2, ce qui supprime ses activités enzymatiques.

De plus, la phosphoramidon intervient dans la régulation de la CPA2 en inhibant les métalloprotéases qui pourraient autrement dégrader les protéines régulatrices de la CPA2, assurant ainsi la préservation de l'activité de l'enzyme. La chymostatine, bien que sa cible principale soit la chymotrypsine, étend également ses effets inhibiteurs à la CPA2 en se liant à son site actif, qui est analogue au site de la chymotrypsine. L'hémisulfate de leupeptine, à cheval sur l'inhibition des protéases à sérine et à cystéine, diminue par conséquent l'action du CPA2 en raison du large spectre de son inhibition des protéases. L'E-64, bien qu'il soit principalement un inhibiteur de la protéase à cystéine, stabilise indirectement les protéines régulatrices du CPA2, ce qui affecte l'activité de l'enzyme. Le chlorhydrate d'AEBSF altère irréversiblement le CPA2 par modification covalente de son site actif, ce qui entraîne une désactivation permanente de l'enzyme. Enfin, la Pepstatine A, tout en ciblant principalement les protéases aspartyl, exerce un effet indirect sur la stabilité et la fonction de la CPA2 par le biais de voies cellulaires complexes qui maintiennent l'intégrité des processus protéolytiques au sein de la cellule.