Inhibiteurs Ces1c

Les inhibiteurs courants de Ces1c comprennent, entre autres, le bromure de tétrabutylphosphonium CAS 3115-68-2, le paraoxon CAS 311-45-5, le fluorure de phénylméthylsulfonyle CAS 329-98-6, le Dylox CAS 52-68-6 et la fluoxétine CAS 54910-89-3.

Les inhibiteurs de Ces1c constituent un groupe diversifié de composés chimiques qui partagent la capacité de moduler l'activité de l'enzyme carboxylestérase 1c. Cette modulation peut se produire par le biais de plusieurs mécanismes distincts, chacun impliquant une interaction directe avec l'enzyme elle-même. Une approche courante implique l'utilisation d'organophosphates, qui sont connus pour se lier au résidu sérine dans le site actif de l'enzyme. Cette liaison entraîne la phosphorylation et l'inactivation subséquente de l'enzyme, l'empêchant de remplir ses fonctions catalytiques normales. En conséquence, la capacité de l'enzyme à hydrolyser les liaisons ester des substrats est entravée, ce qui a un impact direct sur le rôle de l'enzyme dans le métabolisme.

Un autre mécanisme par lequel ces inhibiteurs agissent implique la sulfonylation du résidu sérine du site actif. Certains inhibiteurs possèdent un groupe fluorure de sulfonyle qui réagit avec l'hydroxyle de la sérine, entraînant la formation d'une liaison covalente irréversible. Cette modification de l'architecture du site actif de l'enzyme bloque effectivement l'accès au substrat, rendant l'enzyme inactive. En outre, certains inhibiteurs fonctionnent par inhibition compétitive, la molécule inhibitrice imitant le substrat et occupant le site actif, empêchant ainsi le substrat réel de se lier. D'autres composés peuvent induire des changements de conformation dans la structure de l'enzyme, ce qui peut réduire son activité sans nécessairement bloquer directement le site actif. Quel que soit le mécanisme, le résultat final est une réduction de l'activité normale de la Ces1c, ce qui affecte son rôle dans les processus métaboliques.