La cystéine dioxygénase (CDO) est une enzyme critique dans le métabolisme de la cystéine, catalysant la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique, un précurseur de la taurine, du sulfate et de la production de pyruvate. Cette voie biochimique est essentielle au maintien de l'homéostasie des acides aminés soufrés dans l'organisme, jouant un rôle pivot dans la détoxification de l'excès de cystéine et la prévention de son accumulation nocive. L'activité de la CDO est étroitement régulée dans la cellule, ce qui reflète son importance dans le contrôle des niveaux de cystéine et la prévention des effets néfastes de son excès, tels que le stress oxydatif et les dommages cellulaires. La fonction de l'enzyme fait partie intégrante de la synthèse de composés vitaux et de la régulation des réponses antioxydantes, contribuant ainsi à l'équilibre métabolique global et à la santé cellulaire.
L'inhibition de la CDO peut se produire par différents mécanismes, impliquant principalement des interactions qui réduisent son activité catalytique ou affectent ses niveaux d'expression. L'inhibition au niveau enzymatique peut résulter de la liaison de molécules spécifiques au site actif, modifiant la structure de l'enzyme et diminuant ainsi son affinité pour la cystéine. Cela peut conduire à des niveaux élevés de cystéine dans les cellules et les tissus, avec des implications pour la régulation métabolique et les réponses au stress oxydatif. En outre, la régulation de l'expression de la CDO peut être influencée par des composants alimentaires, l'état redox cellulaire et des signaux hormonaux, qui peuvent réguler à la baisse la synthèse de l'enzyme, contribuant ainsi à une diminution de son activité. La compréhension des mécanismes complexes qui régissent l'inhibition de la CDO est essentielle pour élucider le réseau complexe du métabolisme des acides aminés soufrés et son impact sur la santé cellulaire et systémique. Le contrôle précis de l'activité de la CDO met en évidence l'équilibre sophistiqué nécessaire pour maintenir les niveaux d'acides aminés dans les limites physiologiques, assurant ainsi un métabolisme efficace et une protection contre les dommages cellulaires.
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Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
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Acivicin | 42228-92-2 | sc-200498B sc-200498C sc-200498 sc-200498D | 1 mg 5 mg 10 mg 25 mg | $102.00 $408.00 $642.00 $1275.00 | 10 | |
L'acicvicine est un analogue de la glutamine et un inhibiteur potentiel de la CDO. Elle interfère avec le métabolisme de la glutamine, ce qui entraîne une diminution de la disponibilité de la glutamine, qui est un substrat de la CDO. Cette perturbation du métabolisme de la glutamine peut indirectement influencer l'activité de la CDO, en inhibant potentiellement la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. | ||||||
DL-Propargylglycine | 64165-64-6 | sc-294408 sc-294408A | 1 g 5 g | $169.00 $678.00 | ||
La DL-Propargylglycine est un inhibiteur connu de la cystathionine gamma-lyase (CSE) et peut aussi potentiellement inhiber la CDO. Elle interfère avec la voie de transsulfuration, limitant la disponibilité de la cystéine. En affectant la disponibilité du précurseur, la DL-Propargylglycine peut moduler indirectement l'activité de la CDO, entraînant une réduction de la fonction de la cystéine dioxygénase. | ||||||
Penicillamine | 52-67-5 | sc-205795 sc-205795A | 1 g 5 g | $45.00 $94.00 | ||
La pénicillamine est un composé thiol et un inhibiteur potentiel de la CDO. Elle peut former un complexe avec le cuivre, réduisant ainsi la biodisponibilité du cuivre, qui est un cofacteur de la CDO. En interférant avec l'activité dépendante du cuivre de la CDO, la D-Pénicillamine peut indirectement moduler la fonction enzymatique, entraînant une réduction de la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. | ||||||
D-Limonene | 5989-27-5 | sc-205283 sc-205283A | 100 ml 500 ml | $82.00 $126.00 | 3 | |
Le D-Limonène est un inhibiteur potentiel de la CDO. Il peut moduler les niveaux de stress oxydatif et son effet inhibiteur sur la CDO peut être associé à des altérations du statut redox. Bien que le mécanisme exact ne soit pas entièrement élucidé, l'impact du D-Limonène sur les voies du stress oxydatif peut potentiellement conduire à l'inhibition de la CDO, en influençant la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. | ||||||
Thioacetamide | 62-55-5 | sc-213031 | 25 g | $53.00 | ||
Le thioacétamide est un inhibiteur potentiel de la CDO. C'est un composé contenant des thiols qui peut interagir avec le site actif de la CDO et potentiellement inhiber son activité enzymatique. En formant des complexes avec le site actif, le thioacétamide peut moduler directement la CDO, entraînant une diminution de la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. | ||||||
L-Methionine | 63-68-3 | sc-394076 sc-394076A sc-394076B sc-394076C sc-394076D sc-394076E | 25 g 100 g 250 g 1 kg 5 kg 10 kg | $33.00 $36.00 $56.00 $148.00 $566.00 $1081.00 | ||
La méthionine est un inhibiteur potentiel de la CDO. En tant qu'acide aminé, la méthionine entre en compétition avec la cystéine pour l'absorption et l'utilisation. En limitant la disponibilité de la cystéine, la méthionine peut moduler indirectement l'activité de la CDO, ce qui entraîne une réduction de la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. | ||||||
N-Acetyl-L-cysteine | 616-91-1 | sc-202232 sc-202232A sc-202232C sc-202232B | 5 g 25 g 1 kg 100 g | $33.00 $73.00 $265.00 $112.00 | 34 | |
La N-acétylcystéine (NAC) est un inhibiteur potentiel de la CDO. Elle est un précurseur de la cystéine et peut influencer le pool de cystéine cellulaire. En fournissant une source alternative de cystéine, la NAC peut entrer en compétition avec la cystéine endogène pour se lier à la CDO. Cette inhibition compétitive peut potentiellement moduler l'activité de la CDO, entraînant une diminution de la conversion de la cystéine en acide cystéine sulfinique. |