Les activateurs du CCDC137 sont un ensemble de composés chimiques qui influencent l'activité fonctionnelle du CCDC137 par le biais de divers mécanismes indirects au sein des voies de signalisation cellulaires. La forskoline et l'IBMX, en augmentant les niveaux intracellulaires d'AMPc, conduisent indirectement à l'activation de la protéine kinase A (PKA) et de la protéine kinase G (PKG) qui peuvent phosphoryler et donc moduler les protéines au sein du réseau d'interaction du CCDC137, améliorant ainsi sa fonction. L'épigallocatéchine gallate, en tant qu'inhibiteur de la tyrosine kinase, empêche la phosphorylation des protéines de signalisation compétitives, ce qui peut libérer CCDC137 pour ses rôles fonctionnels. En outre, la sphingosine-1-phosphate et la thapsigargin activent la signalisation cellulaire qui peut conduire à des réarrangements du cytosquelette et à des processus dépendant du calcium, respectivement, ce qui pourrait amplifier le rôle de CCDC137 dans ces voies. Le PMA, par le biais de l'activation de la PKC, influence l'organisation du cytosquelette, ce qui peut avoir une incidence sur l'implication structurelle du CCDC137 dans la cellule.
L'ionophore calcique A23187 augmente la concentration intracellulaire de calcium, ce qui peut activer les voies de signalisation dépendantes du calcium, renforçant ainsi potentiellement le rôle de CCDC137 dans la cellule. La staurosporine, bien qu'étant un inhibiteur général de kinases, peut indirectement favoriser l'activité du CCDC137 en inhibant sélectivement les kinases qui régulent négativement les voies où le CCDC137 est fonctionnellement actif, facilitant ainsi un environnement propice à son activation. Collectivement, ces composés, par leur modulation ciblée de la signalisation cellulaire, contribuent au renforcement de l'activité fonctionnelle de CCDC137 sans interaction directe avec la protéine ou la régulation à la hausse de son expression.
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