Inhibiteurs cathepsin A

Les inhibiteurs courants de la cathepsine A comprennent notamment la Lactacystine CAS 133343-34-7, la Chymostatine CAS 9076-44-2, l'Antipain, Dihydrochloride CAS 37682-72-7, la clasto-Lactacystine β-Lactone CAS 154226-60-5 et la clasto-Lactacystine β-lactone CAS 155975-72-7.

La classe chimique des inhibiteurs de la cathepsine A comprend un groupe diversifié de composés, ciblant principalement les protéases à cystéine. La spécificité et le mode d'action de ces inhibiteurs varient. Certains, comme l'E-64 et le Z-Phe-Phe-DMK, sont sélectifs vis-à-vis des protéases à cystéine et se lient de manière covalente au site actif, entraînant une inhibition irréversible. D'autres, comme la leupeptine, présentent une spécificité plus large, inhibant à la fois les protéases à sérine et à cystéine. Le mécanisme principal de ces inhibiteurs implique la formation d'un complexe stable avec la protéase, l'empêchant ainsi d'interagir avec ses substrats. Cette interaction peut être soit compétitive, comme dans le cas de la cystatine, soit non compétitive, comme dans le cas d'inhibiteurs irréversibles tels que l'E-64.

Certains de ces inhibiteurs, bien qu'ils ne ciblent pas directement la cathepsine A, peuvent influencer son activité en modulant des voies apparentées. Par exemple, la Pepstatine A, un inhibiteur de protéase aspartique, et la Nitroxoline, un antibiotique ayant une activité inhibitrice sur les métalloprotéases, peuvent affecter indirectement la cathepsine A en modifiant l'environnement protéolytique à l'intérieur de la cellule. De même, la calpeptine, qui est principalement un inhibiteur de la calpaïne, peut avoir un impact indirect sur la fonction de la cathepsine A en raison de la nature interconnectée des voies protéolytiques.