Inhibiteurs C17orf60

Les inhibiteurs courants du C17orf60 comprennent, entre autres, la geldanamycine CAS 30562-34-6, la staurosporine CAS 62996-74-1, le LY 294002 CAS 154447-36-6, la rapamycine CAS 53123-88-9 et la thapsigargin CAS 67526-95-8.

Les inhibiteurs de C17orf60 tels que la geldanamycine ciblent les chaperons moléculaires tels que Hsp90, qui jouent un rôle clé dans le repliement et la stabilisation d'un large éventail de protéines clientes. La perturbation de l'activité de la Hsp90 peut entraîner un mauvais repliement ou une dégradation de ses protéines clientes, dont l'une d'entre elles pourrait être le C17orf60. Les inhibiteurs de kinases, notamment la staurosporine, le LY294002, le PD98059, l'U0126, le SB203580 et le SP600125, agissent sur diverses kinases impliquées dans les événements de phosphorylation au sein de la cellule. La phosphorylation est une modification post-traductionnelle critique qui régule l'activité, la localisation et les interactions des protéines; les changements dans l'activité des kinases peuvent donc affecter indirectement les protéines qui sont régulées par ces événements de phosphorylation, y compris potentiellement le C17orf60.

La rapamycine et le bortézomib affectent respectivement les voies de synthèse et de dégradation des protéines, et peuvent donc influencer les niveaux d'un large éventail de protéines dans la cellule. La thapsigargin et la cyclosporine A perturbent la signalisation calcique, une voie de signalisation intracellulaire omniprésente qui peut affecter de nombreux processus et protéines dépendant du calcium. Enfin, l'inhibition des caspases par Z-VAD-FMK peut empêcher l'apoptose, un processus qui implique un clivage important des protéines, préservant potentiellement l'intégrité et les niveaux de protéines qui seraient autrement dégradées lors de la mort cellulaire.