C16orf92 Activateurs

Les activateurs courants du C16orf92 comprennent, entre autres, l'A23187 CAS 52665-69-7, le PMA CAS 16561-29-8, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'Ionomycine CAS 56092-82-1 et l'Insuline CAS 11061-68-0.

Les activateurs chimiques du C16orf92 peuvent déclencher son activation par le biais de diverses voies de signalisation intracellulaires. L'ionophore calcique A23187, par exemple, peut faciliter l'afflux de calcium dans la cellule, ce qui peut activer les protéines kinases dépendantes de la calmoduline. Ces kinases ont la capacité de phosphoryler et donc d'activer le C16orf92. De même, l'ionomycine augmente la concentration intracellulaire de Ca2+, activant potentiellement le C16orf92 par des voies de phosphorylation dépendantes du calcium. Un autre activateur, le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA), active directement la protéine kinase C (PKC). La PKC activée peut phosphoryler divers substrats dans la cellule, dont le C16orf92, contribuant ainsi à son activation. Dans le même ordre d'idées, la forskoline augmente les niveaux d'AMPc, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA peut alors phosphoryler et activer le C16orf92. L'insuline, par l'intermédiaire de son récepteur, déclenche la voie de signalisation PI3K/Akt, qui aboutit à l'activation des protéines en aval, dont potentiellement C16orf92, par phosphorylation.

En outre, le facteur de croissance épidermique (EGF) se lie à son récepteur et active la voie MAPK/ERK, ce qui peut conduire à la phosphorylation et à l'activation ultérieure du C16orf92. Le stress oxydatif, induit par exemple par le peroxyde d'hydrogène, peut inhiber les phosphatases, ce qui entraîne une réduction du taux de déphosphorylation et donc une augmentation de l'état de phosphorylation du C16orf92. La S-Nitroso-N-acétylpénicillamine (SNAP) libère de l'oxyde nitrique qui, à son tour, peut augmenter les niveaux de GMPc et activer la protéine kinase G (PKG). La PKG peut phosphoryler et activer le C16orf92. Le chlorure de lithium, en inhibant GSK-3β, peut conduire à l'activation de C16orf92 par une réduction de la phosphorylation inhibitrice. Le BAY 11-7082, en inhibant la voie de signalisation NF-κB, modifie la signalisation cellulaire d'une manière qui peut activer le C16orf92. L'anisomycine active les protéines kinases activées par le stress (SAPK), qui peuvent à leur tour phosphoryler et activer le C16orf92. Enfin, l'acide okadaïque inhibe les protéines phosphatases 1 et 2A, ce qui peut entraîner l'activation de C16orf92 à la suite d'une phosphorylation soutenue. Chacun de ces produits chimiques, par son mécanisme unique, peut activer la protéine C16orf92 en influençant l'état de phosphorylation ou les voies de signalisation qui convergent vers C16orf92.