C12orf62 Activateurs

Les activateurs courants du C12orf62 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'ionomycine CAS 56092-82-1, le PMA CAS 16561-29-8, le chlorhydrate d'isoprotérénol CAS 51-30-9 et l'insuline CAS 11061-68-0.

Les activateurs chimiques de la protéine codée par C12orf62 peuvent moduler son activité par le biais de diverses voies de signalisation intracellulaires. Par exemple, la forskoline et l'isoprotérénol augmentent les niveaux d'AMPc intracellulaire, activant ensuite la protéine kinase A (PKA). L'activation de la PKA peut conduire à la phosphorylation des protéines cibles, ce qui inclut l'activation potentielle de la protéine en question si elle sert de substrat à la PKA. L'ionomycine agit en augmentant la concentration de calcium intracellulaire, ce qui peut activer les kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK). Ces kinases ont alors la capacité de phosphoryler et donc de réguler l'activité d'un grand nombre de protéines, y compris la protéine codée par C12orf62, à condition qu'elle soit sensible à la signalisation calcique. Le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) active la protéine kinase C (PKC), qui a un potentiel similaire pour phosphoryler et moduler l'activité de la protéine si elle entre dans le champ des cibles de la PKC.

Plus loin dans le spectre des cascades de signalisation, l'insuline peut déclencher la voie de la phosphoinositide 3-kinase (PI3K)/Akt, connue pour son rôle dans la régulation d'une myriade de processus cellulaires par le biais d'événements de phosphorylation. Si la protéine codée par C12orf62 fait partie des substrats phosphorylés par Akt, son statut d'activation peut être influencé par la signalisation de l'insuline. Le facteur de croissance épidermique (EGF) déclenche la voie de la protéine kinase activée par les mitogènes (MAPK)/signal extracellulaire régulé kinase (ERK), qui pourrait engager la protéine en question comme l'une de ses cibles régulatrices en aval. Le peroxyde d'hydrogène, en tant qu'espèce réactive de l'oxygène, peut exercer des changements dans la signalisation cellulaire par la modification oxydative des protéines, ce qui peut modifier l'état de phosphorylation et l'activité de la protéine. Parallèlement, la S-Nitroso-N-acétylpénicillamine (SNAP) libère de l'oxyde nitrique, augmentant la GMPc, qui active la protéine kinase G (PKG) qui peut phosphoryler une pléthore de protéines, dont potentiellement celle-ci. L'inhibition par le chlorure de lithium de la glycogène synthase kinase 3 bêta (GSK-3β) peut conduire à l'activation de protéines qui sont autrement régulées négativement par la GSK-3β, affectant indirectement la protéine. L'inhibition de la voie NF-κB par le BAY 11-7082 offre également une voie pour moduler l'activité des protéines, compte tenu du large éventail d'influence de NF-κB sur les fonctions cellulaires. L'anisomycine, qui active les protéines kinases activées par le stress, et la pyrithione de zinc, par l'inhibition des tyrosines phosphatases, peuvent toutes deux induire des modifications dans les schémas de phosphorylation qui peuvent avoir un impact sur l'activité de la protéine. Chaque produit chimique mentionné exerce son influence par le biais d'un mécanisme distinct, mais tous convergent vers la possibilité de modifier l'état d'activation de la protéine codée par C12orf62.