Les inhibiteurs de β-1,4-GalNAc-T4 constituent une gamme variée de molécules principalement conçues pour cibler les voies de glycosylation et la machinerie cellulaire associée. Leur importance réside dans leur capacité à moduler la glycosylation, une modification post-traductionnelle cruciale qui régit la stabilité, la localisation et la fonction de nombreuses protéines dans la cellule. Ces inhibiteurs agissent par le biais de divers mécanismes, tels que la perturbation de la structure de l'appareil de Golgi, où opère la β-1,4-GalNAc-T4, entraînant des altérations de la fonction de l'enzyme, comme l'illustrent des composés tels que la Brefeldine A. En outre, des inhibiteurs tels que la Swainsonine et la Castanospermine ciblent d'autres enzymes de glycosylation, influençant indirectement les substrats et l'activité de la β-1,4-GalNAc-T4. Le réseau complexe des processus de glycosylation signifie qu'une perturbation à n'importe quel stade peut déclencher des effets en cascade, ce qui rend l'étude des inhibiteurs de la β-1,4-GalNAc-T4 cruciale pour la compréhension de ces voies de régulation complexes.
Il est essentiel de comprendre les actions des inhibiteurs de la β-1,4-GalNAc-T4 pour mieux appréhender le monde complexe de la glycosylation et ses mécanismes de régulation. En étudiant comment ces inhibiteurs affectent les voies de glycosylation, les chercheurs peuvent découvrir les rôles spécifiques de la β-1,4-GalNAc-T4 et de ses substrats, mettant ainsi en lumière les conséquences fonctionnelles des modifications de la glycosylation. Ces connaissances contribuent non seulement à notre compréhension des processus cellulaires fondamentaux, mais sont également prometteuses pour diverses applications, y compris le développement de médicaments et les maladies associées à des anomalies de la glycosylation. Au fur et à mesure que la recherche dans ce domaine progresse, la possibilité de développer des thérapies ciblées qui manipulent les voies de la glycosylation à l'aide d'inhibiteurs de la β-1,4-GalNAc-T4 devient de plus en plus évidente, offrant de nouvelles voies pour traiter un large éventail de conditions et de troubles.
VOIR ÉGALEMENT...
| Nom du produit | CAS # | Ref. Catalogue | Quantité | Prix HT | CITATIONS | Classement |
|---|---|---|---|---|---|---|
Brefeldin A | 20350-15-6 | sc-200861C sc-200861 sc-200861A sc-200861B | 1 mg 5 mg 25 mg 100 mg | $30.00 $52.00 $122.00 $367.00 | 25 | |
La Brefeldine A perturbe la structure de l'appareil de Golgi et affecte diverses glycosyltransférases, dont la β-1,4-GalNAc-T4, en modifiant leur localisation et leur fonction. | ||||||
Castanospermine | 79831-76-8 | sc-201358 sc-201358A | 100 mg 500 mg | $180.00 $620.00 | 10 | |
En tant qu'inhibiteur des glucosidases I et II, la castanospermine affecte le processus de glycosylation, modifiant potentiellement la disponibilité du substrat pour la β-1,4-GalNAc-T4. | ||||||
2-Deoxy-D-glucose | 154-17-6 | sc-202010 sc-202010A | 1 g 5 g | $65.00 $210.00 | 26 | |
En inhibant la glycolyse, le 2-désoxyglucose peut avoir un impact sur l'approvisionnement en molécules précurseurs de la glycosylation, influençant la fonction d'enzymes telles que la β-1,4-GalNAc-T4. | ||||||
Tunicamycin | 11089-65-9 | sc-3506A sc-3506 | 5 mg 10 mg | $169.00 $299.00 | 66 | |
La tunicamycine bloque les étapes initiales de la synthèse des N-glycanes, ce qui peut indirectement influencer la voie globale de la glycosylation, y compris les processus impliquant la β-1,4-GalNAc-T4. | ||||||
Monensin A | 17090-79-8 | sc-362032 sc-362032A | 5 mg 25 mg | $152.00 $515.00 | ||
La monensine est un ionophore qui perturbe le fonctionnement de l'appareil de Golgi. Il peut affecter la fonction et la localisation des glycosyltransférases comme la β-1,4-GalNAc-T4. | ||||||
N-Butyldeoxynojirimycin·HCl | 210110-90-0 | sc-201398 sc-201398A sc-201398B | 5 mg 25 mg 50 mg | $148.00 $492.00 $928.00 | 4 | |
En tant qu'inhibiteur de la glucosidase, il modifie le traitement des glycans et peut avoir des répercussions sur des enzymes comme la β-1,4-GalNAc-T4 qui jouent un rôle dans des voies apparentées. | ||||||