Inhibiteurs BAZ1A

Les inhibiteurs courants de BAZ1A comprennent, entre autres, la trichostatine A CAS 58880-19-6, la chloroquine CAS 54-05-7, la mithramycine A CAS 18378-89-7, le bisphénol A et la génistéine CAS 446-72-0.

Les inhibiteurs chimiques de BAZ1A comprennent une variété de composés qui perturbent son rôle dans le remodelage de la chromatine. La trichostatine A et le Scriptaid, deux inhibiteurs de l'histone désacétylase, augmentent l'acétylation des histones, créant ainsi une structure chromatinienne plus ouverte. Cet état d'acétylation accru peut interférer avec la capacité de BAZ1A à accéder à la chromatine et à la modifier, ce qui inhibe effectivement sa fonction. De même, l'inhibition sélective des histones désacétylases par l'Entinostat entraîne une hyperacétylation des histones, ce qui réduit la nécessité des activités de remodelage de la chromatine de BAZ1A. La chloroquine, en s'intercalant dans l'ADN, perturbe l'interaction de l'ADN avec les protéines de liaison à l'ADN, y compris BAZ1A, ce qui entrave ses capacités de remodelage de la chromatine. La mithramycine A entre en compétition avec BAZ1A pour la liaison aux régions de l'ADN riches en G-C, ce qui peut inhiber sa fonction. La génistéine, en inhibant les tyrosines kinases, peut diminuer la fonction de remodelage de la chromatine de BAZ1A si elle dépend de la phosphorylation de la tyrosine.

En inhibant davantage la fonction de remodelage de la chromatine de BAZ1A, le bisphénol A perturbe les marques épigénétiques en modifiant les schémas de méthylation de l'ADN, ce qui affecte l'interaction de BAZ1A avec la chromatine. RG108 et Decitabine, tous deux inhibiteurs des ADN méthyltransférases, empêchent ou inversent la méthylation de l'ADN, modifiant ainsi le paysage de méthylation sur lequel BAZ1A s'appuie pour le remodelage de la chromatine. BIX-01294 inhibe l'histone méthyltransférase G9a, affectant la méthylation des histones et inhibant ainsi indirectement l'activité de remodelage de BAZ1A. Le disulfirame peut entraver l'action de BAZ1A en affectant l'acétylation des protéines par son interaction avec les ions cuivre, ce qui pourrait inhiber les modifications post-traductionnelles nécessaires de BAZ1A ou de ses facteurs associés. Enfin, le parthénolide inhibe la voie NF-κB, qui est cruciale pour l'expression des gènes liés à la structure et au remodelage de la chromatine; en inhibant cette voie, la fonction de BAZ1A peut être indirectement inhibée, car son activité dépend du bon fonctionnement des processus médiés par NF-κB.