Inhibiteurs Antipain dihydrochloride

Les inhibiteurs courants du dihydrochlorure d'anti-douleur comprennent, sans s'y limiter, l'hémisulfate de leupeptine CAS 55123-66-5, l'E-64 CAS 66701-25-5, la chymostatine CAS 9076-44-2, l'aprotinine CAS 9087-70-1 et le phosphoramidon CAS 119942-99-3.

Les inhibiteurs chimiques du dihydrochlorure d'antipaïne comprennent une variété de composés qui se lient au site actif ou interagissent avec des résidus cruciaux de la protéine, entraînant une diminution de son activité protéolytique. L'hémisulfate de leupeptine atteint l'inhibition en se liant de manière réversible au site actif, empêchant la protéase de couper les liaisons peptidiques. De même, l'E-64 forme une liaison covalente avec le site actif du dihydrochlorure d'antipaïne, ce qui entraîne une inhibition irréversible. La Pepstatine A et la Chymostatine ciblent également le site actif de la protéase, mais par des mécanismes différents; la Pepstatine A interagit spécifiquement et la Chymostatine se lie au résidu sérine crucial, bloquant toutes deux l'hydrolyse des liaisons peptidiques dans les substrats. L'anti-douleur, qui partage son nom avec la protéine qu'il inhibe, interagit de manière non compétitive avec le site actif de l'enzyme, bloquant ainsi l'accès au substrat et inhibant la fonction.

Poursuivant le thème de l'inhibition du site actif, l'aprotinine forme un complexe étroit avec le dihydrochlorure d'antipaïne, créant un obstacle stérique et empêchant l'action enzymatique. La phosphoramidon et la bestatine se lient au site actif, supprimant respectivement l'activité endopeptidase de la protéase et la dégradation des peptides. D'autres inhibiteurs comme le Gabexate mesylate et le Nafamostat mesylate forment des complexes transitoires avec la protéine, réduisant l'activité protéolytique par interaction avec le site actif. Le mésylate de camostat inhibe le dihydrochlorure d'antipaïne en masquant le site actif, entravant ainsi l'interaction avec les substrats protéiques. Enfin, le Belnacasan interagit avec le site actif de l'enzyme, empêchant l'activité protéolytique nécessaire au bon fonctionnement de la protéine. Chacun de ces produits chimiques utilise un mécanisme distinct pour inhiber les capacités protéolytiques du dihydrochlorure d'antipaïne, mais tous convergent vers le résultat commun d'empêcher l'action enzymatique normale de cette protéine.