Les mécanismes d'activation biochimique de l'ANKRD33B impliquent une série d'événements de phosphorylation et d'interactions avec des seconds messagers qui modulent son activité. Les composés qui augmentent l'AMP cyclique intracellulaire, soit par l'activation directe de l'adénylyl cyclase, soit par la signalisation des récepteurs bêta-adrénergiques, déclenchent une cascade qui conduit à l'activation de la protéine kinase A. Cette kinase est connue pour phosphoryler de nombreux substrats, ce qui lui confère un potentiel d'activation. Cette kinase est connue pour phosphoryler de nombreux substrats, renforçant ainsi potentiellement l'activité fonctionnelle d'ANKRD33B par des mécanismes dépendant de la phosphorylation. De même, l'utilisation d'analogues de l'AMPc et d'inhibiteurs des phosphodiestérases, qui empêchent la dégradation de l'AMPc, maintient des niveaux élevés de ce second messager, contribuant à une activité soutenue de la PKA et aux événements de phosphorylation qui lui sont associés et qui sont susceptibles d'influencer la fonction d'ANKRD33B. En outre, l'inhibition des protéines phosphatases, qui s'opposent généralement à l'activité kinase en éliminant les groupes phosphates, entraîne une augmentation nette de la phosphorylation dans la cellule, ce qui peut favoriser l'activation de l'ANKRD33B.
En outre, la modulation des niveaux de calcium intracellulaire par des ionophores calciques peut déclencher des cascades de signalisation qui sont dépendantes du calcium, ce qui pourrait indirectement conduire à l'activation d'ANKRD33B. L'activation de la protéine kinase C par des analogues du diacylglycérol joue également un rôle essentiel dans la signalisation dépendante de la phosphorylation, ce qui pourrait contribuer à l'état d'activation de l'ANKRD33B. Les composés polyphénoliques qui inhibent des phosphodiestérases spécifiques peuvent également augmenter les niveaux d'AMPc, conduisant à nouveau à l'activation de la PKA et à des cascades de phosphorylation ultérieures qui pourraient cibler ANKRD33B. Le rôle des cations divalents en tant que molécules de signalisation, comme le zinc, peut également influencer les états de phosphorylation et donc activer des voies impliquées dans la fonctionnalité d'ANKRD33B.
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