ANKRD33 Activateurs

Les activateurs courants de l'ANKRD33 comprennent, entre autres, la forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le Dibutyryl-cAMP CAS 16980-89-5, le PMA CAS 16561-29-8 et l'Ionomycine CAS 56092-82-1.

ANKRD33 peut influencer son activité par le biais de divers mécanismes cellulaires. La forskoline, en stimulant directement l'adénylyl cyclase, augmente les niveaux d'AMPc dans la cellule, ce qui active la protéine kinase A (PKA). La PKA est connue pour phosphoryler les résidus sérine et thréonine des protéines, et cette phosphorylation peut activer ANKRD33. De même, l'IBMX inhibe les phosphodiestérases, ce qui entraîne une accumulation d'AMPc et une activation subséquente de la PKA, qui peut à son tour phosphoryler l'ANKRD33. Le dibutyryl-cAMP, un analogue de l'AMPc, pénètre dans les cellules et imite le processus naturel d'activation de la PKA, entraînant la phosphorylation et l'activation subséquente de l'ANKRD33.

D'autres molécules de signalisation jouent également un rôle dans la régulation de l'ANKRD33. Le facteur de croissance épidermique (EGF) active son récepteur, l'EGFR, et déclenche une cascade d'événements de signalisation en aval, qui peuvent inclure l'activation d'ANKRD33 par le biais de diverses interactions protéine-protéine. L'activation de la protéine kinase C (PKC) par le phorbol 12-myristate 13-acétate (PMA) peut conduire à la phosphorylation d'ANKRD33, la PKC étant impliquée dans la phosphorylation de nombreux substrats cellulaires. L'augmentation des niveaux de calcium intracellulaire, que ce soit par l'action d'ionophores tels que l'Ionomycine et l'A23187 ou par l'inhibiteur de la pompe SERCA, la Thapsigargin, peut activer les kinases dépendantes de la calmoduline (CaMK), qui peuvent également cibler ANKRD33 pour la phosphorylation. L'insuline déclenche le récepteur de l'insuline, déclenchant la voie PI3K/Akt, où Akt peut phosphoryler ANKRD33. Enfin, les inhibiteurs des protéines phosphatases, tels que l'acide okadaïque et la caliculine A, maintiennent les protéines comme ANKRD33 dans un état phosphorylé en empêchant leur déphosphorylation, tandis que l'anisomycine active les kinases activées par le stress, qui peuvent phosphoryler et activer ANKRD33, le reliant ainsi à la résistance au stress cellulaire.