Inhibiteurs ALDH3B1

Les inhibiteurs courants de l'ALDH3B1 comprennent, entre autres, le Disulfiram CAS 97-77-8, le Cyanamide CAS 420-04-2, la Daidzine CAS 552-66-9, le Gossypol CAS 303-45-7 et l'Oméprazole CAS 73590-58-6.

Les inhibiteurs de l'ALDH3B1 englobent une gamme de composés qui peuvent interférer avec l'activité enzymatique de la protéine ALDH3B1 par le biais de divers mécanismes. Le disulfirame et le cyanamide agissent en interagissant directement avec le site actif de l'ALDH3B1, soit en se liant au site de liaison du substrat aldéhyde, soit en modifiant de manière covalente la cystéine du site actif, ce qui conduit à l'inhibition de l'enzyme. Des composés comme la daidzine, le gossypol, le 4-diéthylamino benzaldéhyde et l'acide férulique présentent une inhibition compétitive en disputant aux substrats aldéhydes le site actif de l'enzyme. Ce mécanisme de compétition garantit que la présence de ces inhibiteurs à proximité de l'enzyme diminuera l'activité fonctionnelle de l'ALDH3B1 en empêchant les substrats physiologiques d'accéder au site catalytique.

Outre l'inhibition compétitive, d'autres mécanismes sont également en jeu avec différents composés chimiques. Par exemple, le bénomyl et l'aldicarbe inhibent l'ALDH3B1 en interagissant avec des résidus essentiels du site actif, qui sont cruciaux pour l'interaction enzyme-substrat et la catalyse. L'oméprazole, par la formation d'adduits avec les résidus cystéine, peut modifier le site actif et perturber l'activité normale de l'enzyme. En revanche, l'acétaldéhyde et l'hydrate de chloral utilisent un mécanisme d'inhibition du substrat, où des concentrations élevées de ces substrats peuvent avoir un effet inhibiteur, réduisant l'activité globale de l'ALDH3B1.