Inhibiteurs 9030025P20Rik

Les inhibiteurs courants du 9030025P20Rik comprennent, entre autres, la tunicamycine CAS 11089-65-9, la thapsigargin CAS 67526-95-8, la brefeldine A CAS 20350-15-6, le salubrinal CAS 405060-95-9 et l'acide 4-phénylbutyrique CAS 1821-12-1.

Les inhibiteurs d'ERMARDL2 ne constituent pas une classe chimique définie, car il n'existe pas d'inhibiteurs directs connus de la protéine ERMARDL2. Néanmoins, le terme peut être utilisé pour décrire un groupe de produits chimiques qui influencent indirectement la fonction de la protéine en modulant la réponse au stress du RE. Ces composés sont divers par leur structure et leur mécanisme d'action, mais ils ont en commun la capacité d'induire ou d'atténuer le stress du RE, qui à son tour a un impact sur les processus liés au repliement, au trafic et à la dégradation des protéines dans le RE, où ERMARDL2 est supposé opérer.

Les composés susmentionnés interagissent avec divers composants de la voie de réponse au stress du RE. La tunicamycine, par exemple, est un antibiotique qui empêche la glycosylation liée à l'azote, un processus essentiel de modification des protéines dans le RE, ce qui entraîne une accumulation de protéines mal repliées et un stress du RE. La thapsigargin, une lactone sesquiterpénique, perturbe spécifiquement l'homéostasie calcique du RE, qui est essentielle au bon repliement et au bon fonctionnement des protéines. Les chaperons chimiques comme l'acide 4-phénylbutyrique visent à réduire le stress du RE en contribuant au repliement correct des protéines, ce qui peut potentiellement contrecarrer les conditions qui nécessiteraient autrement l'implication d'ERMARDL2. Les inhibiteurs du protéasome, tels que le MG132, provoquent une accumulation de protéines dans le RE, ce qui aggrave encore le stress du RE. L'eeyarestatin I a la particularité d'inhiber directement la dégradation associée au RE (ERAD), une voie qui pourrait être liée à la fonction d'ERMARDL2, bien que la relation exacte n'ait pas encore été caractérisée.