4933425O20Rik Activateurs

Les activateurs 4933425O20Rik courants comprennent, entre autres, la Forskoline CAS 66575-29-9, l'IBMX CAS 28822-58-4, le PMA CAS 16561-29-8, l'Ionomycine CAS 56092-82-1 et l'A23187 CAS 52665-69-7.

Les activateurs chimiques de la transmembrane 239 peuvent déclencher une cascade d'événements intracellulaires conduisant à son activation par diverses voies de signalisation. La forskoline, par exemple, stimule directement l'adénylate cyclase, qui catalyse la conversion de l'ATP en AMPc. Les niveaux élevés d'AMPc activent à leur tour la protéine kinase A (PKA). Une fois activée, la PKA peut phosphoryler des résidus de sérine ou de thréonine spécifiques sur la transmembrane 239, activant ainsi la protéine. De même, l'IBMX inhibe la dégradation de l'AMPc par les phosphodiestérases, ce qui maintient une concentration intracellulaire élevée d'AMPc, laquelle soutient l'activation de la PKA et la phosphorylation subséquente de la transmembrane 239.

Sur une autre voie, l'épinéphrine et l'isoprotérénol, deux agonistes des récepteurs adrénergiques, augmentent les niveaux intracellulaires d'AMPc, ce qui favorise la phosphorylation de la transmembrane 239 médiée par la PKA. La toxine cholérique augmente également les niveaux d'AMPc en activant de manière irréversible l'adénylate cyclase, ce qui conduit à nouveau à l'activation de la PKA. Le dibutyryl-cAMP, un analogue stable de l'AMPc, contourne les récepteurs de la surface cellulaire et active directement la PKA, qui phosphoryle la transmembrane 239. Dans un mécanisme différent, la PMA active la protéine kinase C (PKC), qui peut phosphoryler la transmembrane 239, bien qu'à travers un ensemble distinct de sites de phosphorylation par rapport à la PKA. L'ionophores calciques Ionomycine et A23187 augmentent les niveaux de calcium intracellulaire, activant la kinase dépendante de la calmoduline (CaMK), qui a également le potentiel de phosphoryler et d'activer la transmembrane 239. L'anisomycine, par son activation de JNK, favorise indirectement l'activation de facteurs de transcription comme AP-1, ce qui pourrait augmenter l'expression des kinases responsables de la phosphorylation de la transmembrane 239. L'acide okadaïque empêche la déphosphorylation des protéines en inhibant les protéines phosphatases, favorisant ainsi un état où la phosphorylation, y compris celle de la transmembrane 239, est maintenue. Enfin, l'acide phosphatidique sert de lipide de signalisation qui peut activer les voies de signalisation mTOR, conduisant à la phosphorylation d'une variété de substrats, dont l'un peut être la transmembrane 239. Chacune de ces substances chimiques, par le biais de leurs voies de signalisation respectives, assure l'activation de la transmembrane 239 par la phosphorylation, une modification post-traductionnelle clé qui régule la fonction des protéines.